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- PDB-9mbe: Neutron crystal structure of human MTH1(G2K/C87A/C104S mutant) in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mbe
タイトルNeutron crystal structure of human MTH1(G2K/C87A/C104S mutant) in complex with 8-oxo-dGTP
要素7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
キーワードHYDROLASE / Oxidized purine nucleoside triphosphate hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


2-hydroxy-ATP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP hydrolase activity / N6-methyl-(d)ATP hydrolase activity / O6-methyl-dGTP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / dATP diphosphatase activity / ATP diphosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins ...2-hydroxy-ATP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP hydrolase activity / N6-methyl-(d)ATP hydrolase activity / O6-methyl-dGTP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / dATP diphosphatase activity / ATP diphosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / DNA protection / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / purine nucleoside catabolic process / snoRNA binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / response to oxidative stress / mitochondrial matrix / DNA repair / mitochondrion / metal ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxidized purine nucleoside triphosphate / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
8-OXO-2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Oxidized purine nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / フーリエ合成 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Fujimiya, K. / Hirata, K. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Hiromoto, T. / Arimori, T. / Hirano, Y. / Tamada, T. / Nakamura, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Neutron and time-resolved X-ray crystallography reveal the substrate recognition and catalytic mechanism of human Nudix hydrolase MTH1.
著者: Hirata, K. / Fujimiya, K. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Hiromoto, T. / Goto, M. / Arimori, T. / Hirano, Y. / Kusaka, K. / Tamada, T. / Nakamura, T.
履歴
登録2025年3月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
B: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1067
ポリマ－35,9912
非ポリマー1,1155
水5,405300
1
A: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5654
ポリマ－17,9951
非ポリマー5693
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area8260 Å2
手法PISA
2
B: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5423
ポリマ－17,9951
非ポリマー5462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.850, 48.160, 124.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / 8-oxo-dGTPase / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 1 / Nudix motif 1


分子量: 17995.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT1, MTH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36639, 8-oxo-dGTP diphosphatase, 2-hydroxy-dATP diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-8DG / 8-OXO-2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: sodium citrate, cacodylate, NaCl

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory AR-NE3A11
NUCLEAR REACTORFRM II BIODIFF23.1
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 2M1PIXEL2018年12月16日
BIODIFF2IMAGE PLATE2018年5月29日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
23.11
反射

Biso Wilson estimate: 10.02 Å2 / Entry-ID: 9MBE

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.4-32.085382297.86.60.042126.7
1.7-38.052629183.72.60.14225.5
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsDiffraction-ID
1.4-1.440.20338461
1.7-1.750.38719452

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
XDSデータスケーリング
精密化

SU ML: 0.131 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 構造決定の手法: フーリエ合成 / 位相誤差: 19.3669 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

解像度 (Å)Refine-IDBiso mean (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)Diffraction-IDσ(F)
1.4-32.08X-RAY DIFFRACTION20.430.19690.17410.1752268851129538174.9997.811.35
1.7-38.05NEUTRON DIFFRACTION0.23970.215313182626783.462
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→32.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2540 0 67 300 2907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01045940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.57310618
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0943391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00731128
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.18761667
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.430.23711460.22372602X-RAY DIFFRACTION95.95
1.43-1.450.2751280.21022606X-RAY DIFFRACTION96.4
1.45-1.480.22481280.20822633X-RAY DIFFRACTION96.44
1.48-1.510.24511490.20382612X-RAY DIFFRACTION96.57
1.51-1.550.18561380.19292622X-RAY DIFFRACTION96.81
1.55-1.590.24021350.19652644X-RAY DIFFRACTION97.03
1.59-1.630.2191310.18542639X-RAY DIFFRACTION97.23
1.63-1.680.20211390.1872654X-RAY DIFFRACTION97.56
1.68-1.730.22651470.18232649X-RAY DIFFRACTION97.66
1.73-1.80.20661450.17932686X-RAY DIFFRACTION97.89
1.8-1.870.18721360.18072666X-RAY DIFFRACTION98.07
1.87-1.950.21171440.17052702X-RAY DIFFRACTION98.31
1.95-2.060.21831480.16882691X-RAY DIFFRACTION98.47
2.06-2.180.17551450.16362739X-RAY DIFFRACTION98.46
2.18-2.350.19931360.16472680X-RAY DIFFRACTION98.02
2.35-2.590.18221400.17182757X-RAY DIFFRACTION98.98
2.59-2.960.19961410.17292785X-RAY DIFFRACTION99.15
2.96-3.730.16871500.15512817X-RAY DIFFRACTION99.63
3.73-32.080.17811620.16742945X-RAY DIFFRACTION99.42
1.7-1.760.34970.29952428NEUTRON DIFFRACTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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