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- PDB-9m7m: Crystal structure of human pseudouridine 5'-monophosphate phospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m7m
タイトルCrystal structure of human pseudouridine 5'-monophosphate phosphatase (hHDHD1A) complexed with pseudouridine
要素Pseudouridine-5'-phosphatase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / pseudouridine monophosphate phosphatase / HAD phosphatase / cofactor / pseudouridine
機能・相同性
機能・相同性情報


pseudouridine 5'-phosphatase / pseudouridine 5'-phosphatase activity / Pyrimidine salvage / nucleotide metabolic process / phosphatase activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphatase Gpp1/Gpp2-like / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FJF / Pseudouridine-5'-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Seo, S. / Rhee, S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Structural and functional insights into the substrate specificity of the pseudouridine monophosphate phosphatase HDHD1A.
著者: Seo, S. / Kim, M. / Rhee, S.
履歴
登録2025年3月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pseudouridine-5'-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3433
ポリマ－25,0751
非ポリマー2692
水5,405300
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.620, 61.090, 68.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-409-

HOH

21A-615-

HOH

31A-618-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Pseudouridine-5'-phosphatase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase domain-containing protein 1 / Haloacid dehalogenase-like ...Haloacid dehalogenase-like hydrolase domain-containing protein 1 / Haloacid dehalogenase-like hydrolase domain-containing protein 1A / Protein GS1 / Pseudouridine-5'-monophosphatase / 5'-PsiMPase


分子量: 25074.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PUDP, DXF68S1E, FAM16AX, GS1, HDHD1, HDHD1A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08623, pseudouridine 5'-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FJF / 5-[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{R})-5-(hydroxymethyl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]-1~{H}-pyrimidine-2,4-dione / プソイドウリジン


分子量: 244.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 30% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→30 Å / Num. obs: 107923 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 12.53 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 18.89
反射 シェル解像度: 1.26→1.31 Å / Num. unique obs: 6012 / CC1/2: 0.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSv20230630データ削減
XDSv20230630データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.26→29.792 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 3836 3.55 %
Rwork0.1836 --
obs0.1845 107923 95.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.26→29.792 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1751 0 18 300 2069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161819
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5512470
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.635675
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01318
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2601-1.2760.33471380.30083756X-RAY DIFFRACTION93
1.276-1.29280.32691390.28953759X-RAY DIFFRACTION94
1.2928-1.31050.32211430.29163834X-RAY DIFFRACTION95
1.3105-1.32920.30451390.28323817X-RAY DIFFRACTION95
1.3292-1.34910.29191400.27263851X-RAY DIFFRACTION96
1.3491-1.37020.28521360.27013780X-RAY DIFFRACTION95
1.3702-1.39260.36941410.26913798X-RAY DIFFRACTION95
1.3926-1.41660.25661400.27143854X-RAY DIFFRACTION96
1.4166-1.44240.26241420.25333821X-RAY DIFFRACTION95
1.4424-1.47010.26911390.25343762X-RAY DIFFRACTION95
1.4701-1.50010.27961440.23623825X-RAY DIFFRACTION94
1.5001-1.53280.24771380.2343714X-RAY DIFFRACTION93
1.5328-1.56840.22921430.22353859X-RAY DIFFRACTION94
1.5684-1.60760.23541390.21653759X-RAY DIFFRACTION94
1.6076-1.65110.28631350.22933748X-RAY DIFFRACTION94
1.6511-1.69970.25481390.2183795X-RAY DIFFRACTION94
1.6997-1.75450.26831380.20943777X-RAY DIFFRACTION94
1.7545-1.81720.20191450.19443882X-RAY DIFFRACTION95
1.8172-1.890.20631430.18393871X-RAY DIFFRACTION97
1.89-1.9760.20241450.17753902X-RAY DIFFRACTION97
1.976-2.08010.23621430.17763929X-RAY DIFFRACTION98
2.0801-2.21040.21151440.16843958X-RAY DIFFRACTION99
2.2104-2.3810.21581480.16164001X-RAY DIFFRACTION99
2.381-2.62050.17511490.15883992X-RAY DIFFRACTION99
2.6205-2.99940.18041520.17054009X-RAY DIFFRACTION100
2.9994-3.77770.17281490.15274027X-RAY DIFFRACTION100
3.7777-29.7920.15051450.13914007X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.003 Å / Origin y: 16.0201 Å / Origin z: 11.5378 Å
111213212223313233
T0.0569 Å2-0.0169 Å2-0.0135 Å2-0.0295 Å20.0166 Å2--0.057 Å2
L0.7028 °20.0117 °20.6489 °2-0.4852 °20.1282 °2--1.4542 °2
S0.0752 Å °-0.0937 Å °-0.0587 Å °0.0475 Å °-0.018 Å °-0.0281 Å °0.0783 Å °-0.0235 Å °0.0301 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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