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- PDB-9lxg: Filamin A repeat 21 in complex with LARP4 Ala269-Asn281 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lxg
タイトルFilamin A repeat 21 in complex with LARP4 Ala269-Asn281 peptide
要素
  • Filamin-A
  • La-related protein 4
キーワードPROTEIN BINDING / FLNA / LARP4 / mechanosensing
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / protein localization to bicellular tight junction / Cell-extracellular matrix interactions / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / regulation of cell morphogenesis / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / mitotic spindle assembly / potassium channel regulator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / actin filament / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / platelet aggregation / kinase binding / Z disc / cytoplasmic stress granule / actin filament binding / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / growth cone / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / perikaryon / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / translation / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LARP4, RNA recognition motif / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat ...LARP4, RNA recognition motif / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / RNA-binding domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Filamin-A / La-related protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Esselenichthys carli (魚類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Mao, Z.F. / Yuanyuan, D.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32070777 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Filamin A repeat 21 in complex with LARP4 Ala269-Asn281 peptide
著者: Mao, Z.F. / Yuanyuan, D.
履歴
登録2025年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A
B: La-related protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6762
ポリマ－11,6762
非ポリマー00
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.040, 78.040, 32.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Space group name HallP312(x,y,z+1/3)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: -y,-x,-z+2/3
#5: -x+y,y,-z+1/3
#6: x,x-y,-z

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A / FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / ...FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / Filamin-1 / Non-muscle filamin


分子量: 10179.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Esselenichthys carli (魚類) / 遺伝子: FLNA, FLN, FLN1 / 発現宿主: Esselenichthys carli (魚類) / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド La-related protein 4 / La ribonucleoprotein domain family member 4


分子量: 1496.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Esselenichthys carli (魚類) / 遺伝子: Larp4 / 発現宿主: Esselenichthys carli (魚類) / 参照: UniProt: Q8BWW4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M Lithium sulfate, 0.1 M Sodium citrate pH 5.6, 0.5 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL10U2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→24.91 Å / Num. obs: 4156 / % possible obs: 99.54 % / 冗長度: 17.5 % / Biso Wilson estimate: 33.36 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 21.47
反射 シェル解像度: 2.46→2.54 Å / Mean I/σ(I) obs: 13 / Num. unique obs: 405 / CC1/2: 0.825

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.46→24.91 Å / SU ML: 0.2085 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 17.165
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 204 4.91 %
Rwork0.204 3947 -
obs0.2069 4151 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数801 0 0 11 812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093819
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01361107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0115150
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7716295
LS精密化 シェル解像度: 2.46→24.91 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 204 -
Rwork0.204 3947 -
obs--99.66 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.3969627697 Å / Origin y: 23.2802673756 Å / Origin z: 4.81525846033 Å
111213212223313233
T0.195134325488 Å20.00483314681917 Å20.0228836951784 Å2-0.171367473338 Å20.0242494922138 Å2--0.214711172816 Å2
L2.61024920473 °20.650076945385 °20.330368808646 °2-2.28554807573 °2-0.941707509758 °2--2.22021669577 °2
S-0.0433566712262 Å °-0.0709882265798 Å °-0.311668117558 Å °-0.0768145033958 Å °0.123937580394 Å °0.0176310934999 Å °0.220495642111 Å °-0.110083451717 Å °-0.105322571511 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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