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- PDB-9le4: Crystal structure of the MIT-CD complex of STAMBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9le4
タイトルCrystal structure of the MIT-CD complex of STAMBP
要素(STAM-binding protein) x 2
キーワードENDOCYTOSIS / STAMBP / Deubiquitinase / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / hippocampal neuron apoptotic process / deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / negative regulation of Ras protein signal transduction / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / cleavage furrow / mitotic cytokinesis ...negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / hippocampal neuron apoptotic process / deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / negative regulation of Ras protein signal transduction / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / protein deubiquitination / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Metalloprotease DUBs / early endosome / endosome / protein domain specific binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
STAM-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chen, Z. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: The MIT domain of STAMBP autoinhibits its deubiquitination activity.
著者: Chen, Z. / Wang, G. / Zhang, Y. / Ding, J.
履歴
登録2025年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STAM-binding protein
B: STAM-binding protein
E: STAM-binding protein
F: STAM-binding protein
C: STAM-binding protein
D: STAM-binding protein
G: STAM-binding protein
H: STAM-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,03620
ポリマ－150,7328
非ポリマー1,30412
水2,702150
1
A: STAM-binding protein
B: STAM-binding protein
C: STAM-binding protein
D: STAM-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,01810
ポリマ－75,3664
非ポリマー6526
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: STAM-binding protein
F: STAM-binding protein
G: STAM-binding protein
H: STAM-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,01810
ポリマ－75,3664
非ポリマー6526
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.349, 110.550, 270.458
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
STAM-binding protein / MIT / Associated molecule with the SH3 domain of STAM / Endosome-associated ubiquitin isopeptidase


分子量: 17363.791 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAMBP, AMSH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O95630, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: タンパク質
STAM-binding protein / CD / Associated molecule with the SH3 domain of STAM / Endosome-associated ubiquitin isopeptidase


分子量: 20319.104 Da / 分子数: 4 / Fragment: Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAMBP, AMSH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: O95630, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#3: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.66 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MES (pH 6.5) and 20 % (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL18U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 98798 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 53.19 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.143 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.612 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 6912 / CC1/2: 0.79 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→22.43 Å / SU ML: 0.3425 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.5731
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2409 1995 3.66 %
Rwork0.2176 52543 -
obs0.2185 54538 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→22.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10104 0 56 150 10310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012410360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.665514001
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09371570
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.02451803
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.11013981
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.670.32381410.30433697X-RAY DIFFRACTION99.56
2.67-2.740.32711400.28793659X-RAY DIFFRACTION99.69
2.74-2.820.32851410.27653713X-RAY DIFFRACTION99.87
2.82-2.910.31031420.27923749X-RAY DIFFRACTION99.92
2.91-3.020.31441380.27673643X-RAY DIFFRACTION99.89
3.02-3.140.29271430.27373732X-RAY DIFFRACTION99.92
3.14-3.280.2921420.2613742X-RAY DIFFRACTION99.97
3.28-3.450.25991420.24513725X-RAY DIFFRACTION99.97
3.45-3.670.23721420.22253741X-RAY DIFFRACTION100
3.67-3.950.22221420.21143737X-RAY DIFFRACTION100
3.95-4.340.19391420.19823763X-RAY DIFFRACTION100
4.34-4.970.22891440.17663811X-RAY DIFFRACTION100
4.97-6.230.23151450.2023839X-RAY DIFFRACTION100
6.23-22.430.18521510.17493992X-RAY DIFFRACTION99.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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