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- PDB-9kxf: Crystal structure of the PIN1 and fragment 39 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kxf
タイトルCrystal structure of the PIN1 and fragment 39 complex.
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードISOMERASE / cis-trans isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / Rho protein signal transduction / regulation of cytokinesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / regulation of protein stability / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Xiao, Q.J. / Wu, T.T. / Shu, H.L. / Qin, W.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2025
タイトル: Uncovering druggable hotspots on Pin1 via X-ray crystallographic fragment screening
著者: Xiao, Q. / Tang, J. / Shu, H. / Wu, T. / Zhang, H. / Wang, W. / Wang, L. / Qin, W.
履歴
登録2024年12月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9015
ポリマ－18,1851
非ポリマー7164
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.050, 69.050, 78.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 18185.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-A1EHG / ~{N}-(2-fluorophenyl)ethanamide


分子量: 153.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8FNO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O9
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.66 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 2.6M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M HEPES BUFFER PH7.5, 1% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→32.85 Å / Num. obs: 22959 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 17.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 19.8 / Num. measured all: 400195
反射 シェル解像度: 1.71→1.75 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.7 % / Rmerge(I) obs: 1.788 / Num. measured all: 32578 / Num. unique obs: 1739 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.422 / Rrim(I) all: 1.838 / Χ2: 0.69 / Net I/σ(I) obs: 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19_4092: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.71→32.85 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2496 1150 5.03 %
Rwork0.2129 --
obs0.2146 22849 95.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→32.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1164 0 46 156 1366
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071238
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0381655
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.344194
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01214
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.790.35251670.31942779X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.880.38951450.30932696X-RAY DIFFRACTION97
1.88-20.40631170.36192022X-RAY DIFFRACTION73
2-2.150.28231370.25562822X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.370.3231440.26832686X-RAY DIFFRACTION95
2.37-2.710.21831490.2142827X-RAY DIFFRACTION100
2.71-3.420.25311390.20732881X-RAY DIFFRACTION100
3.42-32.850.19121520.1622986X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.33790.37020.41730.52180.58160.8345-0.11430.0322-0.0648-0.03540.19-0.21450.03940.06460.0110.2829-0.09920.01230.21920.0170.2685-18.876219.74456.399
20.8943-0.2493-0.46610.78390.09230.5048-0.02920.07010.3527-0.13660.0129-0.1692-0.1221-0.2257-0.00430.1423-0.04070.00080.32520.03970.1415-36.450929.396612.4927
30.1513-0.1939-0.20280.2460.26980.3635-0.0735-0.03740.0802-0.05310.08230.01140.3189-0.336-0.00080.3008-0.1068-0.00210.2910.01040.2077-30.968216.573514.539
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 63 through 110 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 111 through 163 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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