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- PDB-9khn: Crystal structure of human cystathionine gamma-lyase in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9khn
タイトルCrystal structure of human cystathionine gamma-lyase in complex with L-aminoethoxyvinylglycine
要素Cystathionine gamma-lyase
キーワードLYASE / CSE / PLP / AVG
機能・相同性
機能・相同性情報


protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase activity / homocysteine desulfhydrase / Cysteine formation from homocysteine / cystathionine gamma-lyase / Degradation of cysteine and homocysteine ...protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase activity / homocysteine desulfhydrase / Cysteine formation from homocysteine / cystathionine gamma-lyase / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase activity / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / L-cysteine desulfhydrase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / cysteine metabolic process / transsulfuration / negative regulation of apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PPG / Cystathionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human cystathionine gamma-lyase in complex with L-aminoethoxyvinylglycine
著者: Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M. / Honda, K.
履歴
登録2024年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,9008
ポリマ－177,3434
非ポリマー1,5574
水18,4651025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22070 Å2
ΔGint-151 kcal/mol
Surface area43830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.214, 151.711, 83.524
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Cystathionine gamma-lyase / CGL / CSE / Cysteine desulfhydrase / Cysteine-protein sulfhydrase / Gamma-cystathionase / ...CGL / CSE / Cysteine desulfhydrase / Cysteine-protein sulfhydrase / Gamma-cystathionase / Homocysteine desulfhydrase


分子量: 44335.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32929, cystathionine gamma-lyase, homocysteine desulfhydrase
#2: 化合物
ChemComp-PPG / (2E,3E)-4-(2-aminoethoxy)-2-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)imino]but-3-enoic acid


分子量: 389.298 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N3O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1025 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: MPD, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 95999 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.206 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 9680 / Rsym value: 0.86 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1690精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NMP

2nmp


解像度: 2→46.592 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2155 4811 5.01 %
Rwork0.17 --
obs0.1723 95943 96.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.592 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12086 0 104 1025 13215
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812468
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08816920
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.064532
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421914
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052176
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.01810.31221000.26351936X-RAY DIFFRACTION62
2.0181-2.04190.27971710.25783096X-RAY DIFFRACTION98
2.0419-2.06680.28611610.25123087X-RAY DIFFRACTION98
2.0668-2.09290.30251550.24363088X-RAY DIFFRACTION98
2.0929-2.12050.28871650.23573091X-RAY DIFFRACTION98
2.1205-2.14950.28631810.22493053X-RAY DIFFRACTION99
2.1495-2.18020.26031680.22653122X-RAY DIFFRACTION98
2.1802-2.21280.26771600.22323082X-RAY DIFFRACTION99
2.2128-2.24730.27391490.23213143X-RAY DIFFRACTION98
2.2473-2.28420.28941500.21623081X-RAY DIFFRACTION98
2.2842-2.32360.24481620.2033114X-RAY DIFFRACTION99
2.3236-2.36580.27681580.19773110X-RAY DIFFRACTION99
2.3658-2.41130.25321510.18813109X-RAY DIFFRACTION99
2.4113-2.46050.24491700.19243085X-RAY DIFFRACTION98
2.4605-2.5140.23891600.18773112X-RAY DIFFRACTION99
2.514-2.57250.25211640.18353096X-RAY DIFFRACTION99
2.5725-2.63680.23881720.1763086X-RAY DIFFRACTION98
2.6368-2.70810.23221850.16673072X-RAY DIFFRACTION99
2.7081-2.78780.22551780.16963087X-RAY DIFFRACTION98
2.7878-2.87780.21021630.16293104X-RAY DIFFRACTION98
2.8778-2.98060.19551470.15593101X-RAY DIFFRACTION98
2.9806-3.09990.21191630.15073075X-RAY DIFFRACTION98
3.0999-3.2410.20371680.14863048X-RAY DIFFRACTION97
3.241-3.41180.17841460.14253073X-RAY DIFFRACTION97
3.4118-3.62550.19391670.13883039X-RAY DIFFRACTION96
3.6255-3.90530.16071580.1373011X-RAY DIFFRACTION95
3.9053-4.2980.15861520.12733029X-RAY DIFFRACTION96
4.298-4.91940.14711870.12232993X-RAY DIFFRACTION95
4.9194-6.19560.1911370.1453030X-RAY DIFFRACTION95
6.1956-46.5920.16251630.14412979X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.8832 Å / Origin y: -12.8472 Å / Origin z: 104.2388 Å
111213212223313233
T0.0699 Å2-0.0149 Å2-0.0036 Å2-0.0859 Å2-0.0048 Å2--0.0986 Å2
L0.1643 °2-0.0265 °2-0.0276 °2-0.2259 °20.0002 °2--0.2754 °2
S0.0031 Å °0.0001 Å °-0.039 Å °-0.0057 Å °-0.0107 Å °0.0096 Å °-0.0087 Å °0.0029 Å °0.0054 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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