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- PDB-9kd5: Structure of WDR5 in complex with WIN motif containing Kif2A S121G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kd5
タイトルStructure of WDR5 in complex with WIN motif containing Kif2A S121G
要素
  • Kinesin-like protein KIF2A
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードNUCLEAR PROTEIN / WDR5 / Kif2A / WIN motif / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


centriolar subdistal appendage / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Kinesins / kinesin complex ...centriolar subdistal appendage / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Kinesins / kinesin complex / microtubule depolymerization / Cardiogenesis / microtubule motor activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / cytoskeletal motor activity / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / mitotic spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / : / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / positive regulation of gluconeogenesis / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / regulation of cell migration / mitotic spindle organization / gluconeogenesis / skeletal system development / RHO GTPases Activate Formins / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / microtubule cytoskeleton organization / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nervous system development / HATs acetylate histones / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / microtubule binding / histone binding / microtubule / cell differentiation / regulation of cell cycle / nuclear body / ciliary basal body / cell division / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Kinesin-like protein KIF2A-like, N-terminal / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...: / Kinesin-like protein KIF2A-like, N-terminal / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-like protein KIF2A / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Xu, L. / Yang, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Biochim.Biophys.Sin. / 年: 2025
タイトル: Crystal structures of Kif2A complexed with WDR5 reveal the structural plasticity of WIN-S7 sites.
著者: Yang, Y. / Zhang, S. / Wu, Z. / Li, W. / Sun, X. / Xuan, Y. / Hang, T. / Xu, L. / Chen, X.
履歴
登録2024年11月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
C: Kinesin-like protein KIF2A
B: WD repeat-containing protein 5
D: Kinesin-like protein KIF2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0954
ポリマ－71,0954
非ポリマー00
水6,521362
1
A: WD repeat-containing protein 5
C: Kinesin-like protein KIF2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5472
ポリマ－35,5472
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11440 Å2
手法PISA
2
B: WD repeat-containing protein 5
D: Kinesin-like protein KIF2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5472
ポリマ－35,5472
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.612, 47.020, 103.488
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34646.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Kinesin-like protein KIF2A / Kinesin-2 / hK2


分子量: 900.983 Da / 分子数: 2 / Mutation: S121G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF2A, KIF2, KNS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00139
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M imidazole malate, pH=5.5, 24% PEG 600

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→49.31 Å / Num. obs: 54747 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique obs: 11518 / CC1/2: 0.901 / Rpim(I) all: 0.2 / Rrim(I) all: 0.501 / Χ2: 0.81

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→49.31 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2165 2858 5.22 %
Rwork0.1912 --
obs0.1925 54720 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→49.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4762 0 0 362 5124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9636654
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.69658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06756
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007834
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.830.28481380.25472593X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.860.25281370.22452641X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.2141210.20782614X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.940.28821570.25982560X-RAY DIFFRACTION100
1.94-1.980.23481440.20292581X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.030.27641420.20472631X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.080.25431450.20742598X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.130.25371310.21182622X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.20.22091550.1982585X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.270.2961460.25532599X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.350.22541540.20052620X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.440.2321680.1992559X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.550.24221550.19612612X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.690.22581150.1922106X-RAY DIFFRACTION80
2.69-2.860.23271470.1852627X-RAY DIFFRACTION100
2.86-3.080.2111330.18822652X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.390.20641470.17812602X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.880.16091540.16782638X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.880.16911190.14662681X-RAY DIFFRACTION100
4.88-49.310.17311500.18032741X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64570.0356-0.0180.63510.08440.4231-0.0044-0.01580.09420.04880.0198-0.0622-0.00750.0334-0.00070.08870.0013-0.00050.0246-0.00540.138-0.04410.4122-43.6874
24.4583-1.79190.47123.14521.20230.8483-0.035-0.09940.02140.12770.01080.1816-0.0604-0.13580.03990.1243-0.0002-0.01610.08430.0330.1962-12.37616.2747-46.5848
30.3764-0.02560.00560.47070.14780.56540.1355-0.1132-0.1808-0.0457-0.3702-0.4457-0.0253-0.4260.03730.09990.0061-0.00650.3713-0.1707-0.2077-17.043914.0276-5.199
42.75821.751.40023.7440.24381.78970.00980.1437-0.0268-0.20040.0005-0.228-0.00220.18780.00020.11620.0373-0.00920.2098-0.04510.1192-4.213619.3854-3.4592
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 31 through 334)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 114 through 121)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 31 through 334)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 114 through 121)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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