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- PDB-9kce: Crystal Structure of the ATP analog-bound closed state of Thermot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kce
タイトルCrystal Structure of the ATP analog-bound closed state of Thermotoga maritima MutS2
要素Endonuclease MutS2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ATPase / MutS family / MutS2 / homologous recombination
機能・相同性
機能・相同性情報


mismatched DNA binding / negative regulation of DNA recombination / ATP-dependent DNA damage sensor activity / ribosomal large subunit binding / mismatch repair / rescue of stalled ribosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 ...mismatched DNA binding / negative regulation of DNA recombination / ATP-dependent DNA damage sensor activity / ribosomal large subunit binding / mismatch repair / rescue of stalled ribosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / rRNA binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Endonuclease MutS2 / MutS2 and Smr-associated SH3 domain / MutS2 and Smr-associated SH3 domain / Smr domain / Small MutS-related domain / Smr domain superfamily / Smr domain / Smr domain profile. / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal ...Endonuclease MutS2 / MutS2 and Smr-associated SH3 domain / MutS2 and Smr-associated SH3 domain / Smr domain / Small MutS-related domain / Smr domain superfamily / Smr domain / Smr domain profile. / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Endonuclease MutS2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Fukui, K. / Murakawa, T. / Yano, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K08718 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: ATP binding controls the molecular function of bacterial MutS2 by mediating closure of the dimeric clamp structure.
著者: Fukui, K. / Murakawa, T. / Hino, N. / Kondo, N. / Yano, T.
履歴
登録2024年11月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Endonuclease MutS2
C: Endonuclease MutS2
A: Endonuclease MutS2
D: Endonuclease MutS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,01126
ポリマ－226,5484
非ポリマー3,46322
水3,387188
1
B: Endonuclease MutS2
C: Endonuclease MutS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,10414
ポリマ－113,2742
非ポリマー1,83012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9400 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area40670 Å2
手法PISA
2
A: Endonuclease MutS2
D: Endonuclease MutS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,90712
ポリマ－113,2742
非ポリマー1,63310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9510 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area41090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.740, 142.850, 139.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 BCAD

#1: タンパク質
Endonuclease MutS2


分子量: 56637.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
遺伝子: mutS2, mutSB, TM_1278 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: Q9X105, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

-
非ポリマー , 5種, 210分子

#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate, 1.0M Ammonium phosphate monobasic

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→48.95 Å / Num. obs: 98583 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 16.2 % / Biso Wilson estimate: 36.86 Å2 / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 6.26
反射 シェル解像度: 2.49→2.66 Å / 冗長度: 15 % / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique obs: 17668 / CC1/2: 0.795 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487モデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Coot0.9.8.92モデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.49→48.95 Å / SU ML: 0.3047 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.8379
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 1681 1.71 %
Rwork0.2207 96831 -
obs0.2214 98512 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→48.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15127 0 199 188 15514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004115605
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.693521197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04572471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00572707
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.79295774
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.49-2.560.32741370.28338024X-RAY DIFFRACTION99.84
2.56-2.650.35161400.28698038X-RAY DIFFRACTION99.9
2.65-2.740.29581390.26918064X-RAY DIFFRACTION99.95
2.74-2.850.34181440.27338030X-RAY DIFFRACTION99.9
2.85-2.980.31821400.26898083X-RAY DIFFRACTION99.87
2.98-3.140.31631370.25958018X-RAY DIFFRACTION99.9
3.14-3.330.30331380.23928036X-RAY DIFFRACTION99.93
3.33-3.590.23251390.22078081X-RAY DIFFRACTION99.98
3.59-3.950.24411410.20838071X-RAY DIFFRACTION99.96
3.95-4.520.22711370.18048090X-RAY DIFFRACTION99.98
4.52-5.70.21681430.1918107X-RAY DIFFRACTION99.98
5.7-48.950.24741460.18998189X-RAY DIFFRACTION99.83
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.5282781862 Å / Origin y: 40.1690783676 Å / Origin z: -32.1554348895 Å
111213212223313233
T0.598381024152 Å20.00451303318767 Å2-0.188766840722 Å2-0.388670062384 Å2-0.0630681159095 Å2--0.311312817264 Å2
L-0.0452881928905 °20.0428843273455 °20.244477513878 °2-0.222984008396 °20.211996655266 °2--0.678000581195 °2
S-0.0106330954633 Å °-0.0124992269824 Å °-0.0274807153454 Å °-0.0650891936393 Å °0.0130981096026 Å °0.00173337602769 Å °0.0173894339369 Å °0.19237152694 Å °-0.0294980768931 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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