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- PDB-9k8w: Crystal structure of the calcium indicator GCaMP6s-BrUS in calciu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9k8w
タイトルCrystal structure of the calcium indicator GCaMP6s-BrUS in calcium-bound state
要素Calcium indicator GCaMP6s-BrUS,Calmodulin-1
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / Genetically encoded calcium indicator / Calcium-bound state / Calcium-sensitive fluorescence lifetime / calcium saturated
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / RAS processing / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / centrosome
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種synthetic construct (人工物)
homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Varfolomeeva, L.A. / Simonyan, T.R. / Mamontova, A.V. / Bogdanov, A.M. / Popov, V.O. / Boyko, K.M.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation075-15-2021-1354 ロシア
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Calcium Indicators with Fluorescence Lifetime-Based Signal Readout: A Structure-Function Study.
著者: Simonyan, T.R. / Varfolomeeva, L.A. / Mamontova, A.V. / Kotlobay, A.A. / Gorokhovatsky, A.Y. / Bogdanov, A.M. / Boyko, K.M.
履歴
登録2024年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium indicator GCaMP6s-BrUS,Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1925
ポリマ－52,0321
非ポリマー1604
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.540, 121.540, 97.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-667-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calcium indicator GCaMP6s-BrUS,Calmodulin-1


分子量: 52032.059 Da / 分子数: 1 / 変異: A314P/N373D/D391Y/T392R/S394T/R403G / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1 to 46 (LAT), expression tag Residues 47 to 49 (MVD), linker Residues 50 to 70 (LSS), fragment from the protein P11799 (UniProt) Residues 71 to 72 (LE), linker Residues 73 to 162 ...詳細: Residues 1 to 46 (LAT), expression tag Residues 47 to 49 (MVD), linker Residues 50 to 70 (LSS), fragment from the protein P11799 (UniProt) Residues 71 to 72 (LE), linker Residues 73 to 162 (LYK), synthetic construct eGFP AFA52652.1 (UniProt) Residues 163 to 168 (GGS), linker Residues 169 to 312 (YNM), synthetic construct eGFP AFA52652.1 (UniProt) Residue 313 (L), linker Residue 314 to 461 (TAK), protein P0DP23 (UniProt)
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium tartrate dibasic, pH 7.0, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS SIRIUS / ビームライン: MANACA / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→47.52 Å / Num. obs: 21604 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.197 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 155713
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.282 / Num. measured all: 19040 / Num. unique obs: 2826 / CC1/2: 0.491 / Rpim(I) all: 0.525 / Rrim(I) all: 1.39 / Χ2: 1 / Net I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.65→47.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 21.108 / SU ML: 0.209 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.319 / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23561 1080 5 %RANDOM
Rwork0.18064 ---
obs0.18334 20498 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.331 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.65→47.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3117 0 23 90 3230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0123221
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.9491.8334313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2725399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.642520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.68310547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2370.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4644.3941610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.1937.9262001
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.5434.5641611
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.543.814497
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.652→2.721 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 73 -
Rwork0.333 1497 -
obs--99.43 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.864 Å / Origin y: -40.5206 Å / Origin z: 1.7792 Å
111213212223313233
T0.0215 Å2-0.0101 Å2-0.0001 Å2-0.0144 Å2-0.0093 Å2--0.0184 Å2
L1.1632 °2-0.4127 °2-0.3894 °2-0.43 °20.1782 °2--1.1972 °2
S0.0734 Å °-0.1142 Å °0.0914 Å °-0.026 Å °0.0228 Å °-0.0455 Å °-0.0683 Å °0.0473 Å °-0.0961 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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