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- PDB-9k7c: Crystal structure of GH57 family amylopullulanase from Aquifex ae... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9k7c | ||||||
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Title | Crystal structure of GH57 family amylopullulanase from Aquifex aeolicus mutant E256Q in complex with maltopentaose | ||||||
![]() | Glycoside hydrolase family 57 N-terminal domain-containing protein | ||||||
![]() | HYDROLASE / GH57 / amylopullulanase / Aquifex aeolicus | ||||||
Function / homology | : / Glycoside hydrolase family 57, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 57 / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / catalytic activity / carbohydrate metabolic process / alpha-maltotriose / Glycoside hydrolase family 57 N-terminal domain-containing protein![]() | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhu, Z.M. / Wang, W.W. / Li, M.J. / Xu, Q. / Zhou, H. / Huang, L.Q. / Wang, Q.S. / Yu, F. | ||||||
Funding support | 1items
| ||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structure of GH57 family amylopullulanase reveals its dual binding pockets sharing the same catalytic dyad. Authors: Zhu, Z. / Wang, W. / Li, M. / Xu, Q. / Zhou, H. / Huang, L. / Wang, Q. / Yu, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 813.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 680.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.6 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 2.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 90.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 120.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8zyiC ![]() 9ihtC ![]() 9ihuC ![]() 9ihvC ![]() 9ihwC ![]() 9ihxC ![]() 9ii0C ![]() 9ii1C ![]() 9k7dC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 57252.250 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: E256Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 3 types, 7 molecules
#2: Polysaccharide | #3: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D- ...alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
---|
-Non-polymers , 2 types, 1008 molecules 


#5: Chemical | ChemComp-GOL / |
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#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | N |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.07 % |
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Crystal grow | Temperature: 338 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1 M Sodium citrate, pH 4.2, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 17, 2024 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→194.46 Å / Num. obs: 157091 / % possible obs: 97.5 % / Redundancy: 1.9 % / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.117 / Rrim(I) all: 0.167 / Χ2: 0.36 / Net I/σ(I): 2.7 / Num. measured all: 292110 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.95 Å / % possible obs: 96.2 % / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.729 / Num. measured all: 41962 / Num. unique obs: 22720 / CC1/2: 0.43 / Rpim(I) all: 0.713 / Rrim(I) all: 1.021 / Χ2: 0.31 / Net I/σ(I) obs: 0.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→34.312 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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