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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9k6i | ||||||||||||
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タイトル | Structure of full-length human LINE-1 ORF2p with endogenous DNA and RNA/cDNA hybrid | ||||||||||||
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![]() | GENE REGULATION / Endonuclease / Reverse transcriptase | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() nucleic acid metabolic process / retrotransposition / type II site-specific deoxyribonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / RNA-directed DNA polymerase / RNA-directed DNA polymerase activity / DNA recombination / RNA binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
![]() | Jin, W. / Yu, C. / Xu, R.M. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanism of DNA targeting by human LINE-1. 著者: Wenxing Jin / Cong Yu / Yan Zhang / Changchang Cao / Tianfan Xia / Ge Song / Zhaokui Cai / Yuanchao Xue / Bing Zhu / Rui-Ming Xu / ![]() 要旨: Long interspersed nuclear element-1 (LINE-1 or L1), the only autonomously active retrotransposon in humans today, constitutes a large proportion of the genome and continues to evolve the genome and ...Long interspersed nuclear element-1 (LINE-1 or L1), the only autonomously active retrotransposon in humans today, constitutes a large proportion of the genome and continues to evolve the genome and impact fundamental biological processes. L1 retrotransposition critically depends on its endonuclease and reverse transcriptase subunit open reading frame 2 protein (ORF2p), which targets genomic loci and nicks DNA using an evolutionarily distinct yet not fully understood mechanism. Our structural and biochemical analyses revealed that ORF2p is a structure-dependent endonuclease. It binds a double-stranded DNA region upstream of the nicking site and recognizes a downstream forked or flap structure for efficient DNA nicking. This discovery suggests that L1 mobilization piggybacks on chromosomal processes with noncanonical DNA structure intermediates. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 266.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 207.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 48.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 70.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 62128MC ![]() 9k6gC ![]() 9k6hC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA鎖 , 3種, 3分子 BCD
#2: DNA鎖 | 分子量: 6026.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
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#3: DNA鎖 | 分子量: 3605.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
#4: DNA鎖 | 分子量: 3087.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 / RNA鎖 / 非ポリマー , 3種, 3分子 AF

#1: タンパク質 | 分子量: 149153.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: O00370, RNA-directed DNA polymerase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ |
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#5: RNA鎖 | 分子量: 3629.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
#6: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.0, 500 mM NaCl, 1 mM DTT | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS TALOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 433458 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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