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万見
- PDB-9jyy: core proteins of mature T7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jyy
タイトルcore proteins of mature T7
要素
  • Internal virion protein gp14
  • Internal virion protein gp15
  • Peptidoglycan transglycosylase gp16
  • Protein 6.7
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope / : / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / peptidoglycan metabolic process / symbiont entry into host / T=7 icosahedral viral capsid / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virion component ...symbiont genome ejection through host cell envelope / : / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / peptidoglycan metabolic process / symbiont entry into host / T=7 icosahedral viral capsid / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virion component / killing of cells of another organism / hydrolase activity / defense response to bacterium / host cell plasma membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T7-like, protein 6.7 / Bacteriophage T7-like, protein 6.7 / Internal virion protein Gp16 / Internal virion protein Gp14 / T7 virus internal virion protein gp14 family / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Internal virion protein gp14 / Peptidoglycan transglycosylase gp16 / Protein 6.7
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T7 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Liu, H.R. / Chen, W.Y.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32371263 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200994 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32401014 中国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: Conformational changes in and translocation of small proteins: insights into the ejection mechanism of podophages.
著者: Jing Zheng / Hao Xiao / Hao Pang / Li Wang / Jingdong Song / Wenyuan Chen / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu /
要旨: Podophage tails are too short to span the cell envelope during infection. Consequently, podophages initially eject the core proteins within the head for the formation of an elongated trans-envelope ...Podophage tails are too short to span the cell envelope during infection. Consequently, podophages initially eject the core proteins within the head for the formation of an elongated trans-envelope channel for DNA ejection. Although the core proteins of bacteriophage T7 have been resolved at near-atomic resolution, the mechanisms of core proteins and DNA ejection remain to be fully elucidated. In this study, we provided improved structures of core proteins in mature T7 and the portal-tail complex in lipopolysaccharide-induced DNA-ejected T7 to resolutions of approximately 3 Å. Using these structures, we identified three small proteins, namely gp14, gp6.7, and gp7.3, and illustrated the conformational changes in and translocation of these proteins from the mature to DNA-ejected states. Our structures indicate that gp6.7, which participates in the assembly of the core and trans-envelope channel, is a core protein, and that gp7.3 serves as a structural scaffold to assist the assembly of the nozzle into the adaptor.
IMPORTANCE: Podophage T7 core proteins form an elongated trans-envelope channel for genomic DNA delivery into the host cell. The structures of the core proteins within the mature T7 and assembled in ...IMPORTANCE: Podophage T7 core proteins form an elongated trans-envelope channel for genomic DNA delivery into the host cell. The structures of the core proteins within the mature T7 and assembled in the periplasmic tunnel form in the DNA-ejected T7 have been resolved previously. Here, we resolved the structures of two new structural proteins (gp6.7 and gp7.3) within mature T7 and receptor-induced DNA-ejected T7. The gp6.7 protein participates in the assembly of the core complex within mature T7 and the trans-envelope channel during T7 infection; therefore, gp6.7 is a core protein. Before T7 infection, gp7.3 plays a role in promoting the assembly of the nozzle into the adaptor.
履歴
登録2024年10月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Protein 6.7
b: Protein 6.7
A: Protein 6.7
D: Protein 6.7
B: Protein 6.7
E: Protein 6.7
C: Protein 6.7
F: Protein 6.7
S: Internal virion protein gp14
T: Internal virion protein gp14
c: Internal virion protein gp14
d: Internal virion protein gp14
e: Internal virion protein gp14
f: Internal virion protein gp14
g: Internal virion protein gp14
h: Internal virion protein gp14
M: Internal virion protein gp15
N: Internal virion protein gp15
O: Internal virion protein gp15
P: Internal virion protein gp15
Q: Internal virion protein gp15
R: Internal virion protein gp15
G: Internal virion protein gp15
H: Internal virion protein gp15
I: Peptidoglycan transglycosylase gp16
J: Peptidoglycan transglycosylase gp16
K: Peptidoglycan transglycosylase gp16
L: Peptidoglycan transglycosylase gp16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,494,50828
ポリマ－1,494,50828
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Protein 6.7 / Gene product 6.7 / Gp6.7


分子量: 9354.512 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T7 (ファージ) / 参照: UniProt: P03801
#2: タンパク質
Internal virion protein gp14 / Gene product 14 / Gp14


分子量: 20990.842 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T7 (ファージ) / 参照: UniProt: P03724
#3: タンパク質
Internal virion protein gp15


分子量: 84454.008 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T7 (ファージ)
#4: タンパク質
Peptidoglycan transglycosylase gp16 / Internal core protein gp16


分子量: 144028.219 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T7 (ファージ)
参照: UniProt: P03726, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage T7 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage T7 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45731 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00689024
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72119880
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.75612232
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04413132
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00615936

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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