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- PDB-9jta: Crystal structure of RNF213 RING domain bound to IpaH1.4 LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jta
タイトルCrystal structure of RNF213 RING domain bound to IpaH1.4 LRR domain
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
  • RING-type E3 ubiquitin transferase
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / RNF213 / IpaH1.4
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / modulation of process of another organism / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination ...lipid ubiquitination / modulation of process of another organism / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / immune system process / lipid droplet / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeats, bacterial type ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeats, bacterial type / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Leucine-rich repeat profile. / Ring finger / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RING-type E3 ubiquitin transferase / E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Zhou, X.D. / Wang, Y.R. / Pan, L.F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071219 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Shigella effector IpaH1.4 subverts host E3 ligase RNF213 to evade antibacterial immunity.
著者: Xindi Zhou / Huijing Zhang / Yaru Wang / Danni Wang / Zhiqiao Lin / Yuchao Zhang / Yubin Tang / Jianping Liu / Yu-Feng Yao / Yixiao Zhang / Lifeng Pan /
要旨: Ubiquitination plays vital roles in modulating pathogen-host cell interactions. RNF213, a E3 ligase, can catalyze the ubiquitination of lipopolysaccharide (LPS) and is crucial for antibacterial ...Ubiquitination plays vital roles in modulating pathogen-host cell interactions. RNF213, a E3 ligase, can catalyze the ubiquitination of lipopolysaccharide (LPS) and is crucial for antibacterial immunity in mammals. Shigella flexneri, an LPS-containing pathogenic bacterium, has developed mechanisms to evade host antibacterial defenses during infection. However, the precise strategies by which S. flexneri circumvents RNF213-mediated antibacterial immunity remain poorly understood. Here, through comprehensive biochemical, structural and cellular analyses, we reveal that the E3 effector IpaH1.4 of S. flexneri can directly target human RNF213 via a specific interaction between the IpaH1.4 LRR domain and the RING domain of RNF213, and mediate the ubiquitination and proteasomal degradation of RNF213 in cells. Furthermore, we determine the cryo-EM structure of human RNF213 and the crystal structure of the IpaH1.4 LRR/RNF213 RING complex, elucidating the molecular mechanism underlying the specific recognition of RNF213 by IpaH1.4. Finally, our cell based functional assays demonstrate that the targeting of host RNF213 by IpaH1.4 promotes S. flexneri proliferation within infected cells. In summary, our work uncovers an unprecedented strategy employed by S. flexneri to subvert the key host immune factor RNF213, thereby facilitating bacterial proliferation during invasion.
履歴
登録2024年10月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: RING-type E3 ubiquitin transferase
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2264
ポリマ－34,0952
非ポリマー1312
水4,666259
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.609, 68.609, 147.694
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 RING-type E3 ubiquitin transferase / E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4


分子量: 26636.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: EKN05_024115 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A4P7TTK5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / ALK lymphoma oligomerization partner on chromosome 17 / E3 ubiquitin-lipopolysaccharide ligase ...ALK lymphoma oligomerization partner on chromosome 17 / E3 ubiquitin-lipopolysaccharide ligase RNF213 / Mysterin / RING finger protein 213


分子量: 7458.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: RNF213, ALO17, C17orf27, KIAA1554, KIAA1618, MYSTR
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q63HN8, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 転移酵素; ...参照: UniProt: Q63HN8, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.8), 0.2 M Ammonium acetate, 20% (w/v) polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→62.22 Å / Num. obs: 39533 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.5 % / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.702→1.731 Å / Rmerge(I) obs: 1.531 / Num. unique obs: 1927

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7V8E

7v8e


解像度: 1.7→29.38 Å / SU ML: 0.2484 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.5554
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 1923 4.87 %
Rwork0.1932 37600 -
obs0.1945 39523 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2272 0 2 259 2533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00952328
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11373180
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0725367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0102420
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9746883
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.740.3991560.33922603X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.790.34311270.29572642X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.840.31311360.26752628X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.90.2611340.23172664X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.970.25041480.21322619X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.050.23691090.21022671X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.140.24861380.21362670X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.260.24571400.20252646X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.40.20531400.19652670X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.580.27831280.20622691X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.840.23151260.20712719X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.250.22331400.20772717X-RAY DIFFRACTION100
3.25-4.10.20161420.17062760X-RAY DIFFRACTION100
4.1-29.380.18661590.17012900X-RAY DIFFRACTION99.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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