PDB-9jjh: Cryo-EM structure of a T=1 VLP of RHDV GI.2 with N-terminal 1-37 ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9jjh

タイトル

Cryo-EM structure of a T=1 VLP of RHDV GI.2 with N-terminal 1-37 residues truncated

要素

Capsid protein

キーワード

VIRUS LIKE PARTICLE / Calicivirus / viral assembly / rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV) / major capsid protein / virus-like particle / VIRUS

機能・相同性

Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / virion component / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / host cell cytoplasm / Capsid protein

機能・相同性情報

生物種

Rabbit hemorrhagic disease virus 2 (ウイルス)

手法

電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å

データ登録者

Ruan, Z. / Shao, Q. / Song, Y. / Hu, B. / Fan, Z. / Wei, H. / Liu, Y. / Wang, F. / Fang, Q.

資金援助

中国, 4件

組織	認可番号	国
100 Talents Plan Foundation of Sun Yat-sen University		中国
China Agriculture Research System	CARS-43-C-1	中国
Jiangsu Provincial Agricultural Science and Technology	CX(23)1028	中国
Shenzhen Science and Technology Program	ZDSYS20230626091203007	中国

引用

ジャーナル: J Virol / 年: 2024
タイトル: Near-atomic structures of RHDV reveal insights into capsid assembly and different conformations between mature virion and VLP.
著者: Zhiyang Ruan / Qianqian Shao / Yanhua Song / Bo Hu / Zhiyu Fan / Houjun Wei / Yunshu Liu / Fang Wang / Qianglin Fang /

要旨: Rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV) poses a significant threat to rabbits, causing substantial economic losses in rabbit farming. The virus also endangers wild populations of rabbit species and ...Rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV) poses a significant threat to rabbits, causing substantial economic losses in rabbit farming. The virus also endangers wild populations of rabbit species and the predatory animals that rely on rabbits as a food source, thereby disturbing the ecological balance. However, the structural understanding of RHDV has been limited due to the lack of high-resolution structures. Here, we present the first high-resolution cryo-EM structures of the mature virion and virus-like particles (VLPs) derived from both full-length and N-terminal arm (NTA)-truncated VP60. These structures reveal intricate structural details of the icosahedral capsid and crucial NTA-mediated interactions essential for capsid assembly. In addition, dramatic conformational differences are unexpectedly observed between the mature virion and VLP. The protruding spikes of the A-B dimers adopt a "raised" state in the mature virion and a "resting" state in the VLP. These findings enhance our understanding of the structure, assembly, and conformational dynamics of the RHDV capsid, laying the essential groundwork for further virological research and therapeutic advancements.IMPORTANCERHDV is a pathogen with significant economic and ecological impact. By presenting the first high-resolution cryo-EM structures of RHDV, we have uncovered detailed interactions among neighboring VP60 subunits of the icosahedral capsid. The NTA of VP60 is uniquely clustered around the threefold axis of the capsid, probably play a critical role in dragging the six VP60 dimers around the threefold axis during capsid assembly. Additionally, we observed dramatic conformational differences between the mature virion and VLPs. VLPs are commonly used for vaccine development, under the assumption that their structure closely resembles that of the mature virion. Our findings significantly advance the understanding of the RHDV capsid structure, which may be used for developing potential therapeutic strategies against RHDV.

履歴

登録	2024年9月13日	登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.0	2024年10月16日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年11月6日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.2	2024年12月4日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / Item: _citation.journal_volume / _em_admin.last_update
改定 1.3	2025年1月22日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9jjh.cif.gz	52.3 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9jjh.ent.gz	31.9 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9jjh.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jj/9jjh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jj/9jjh	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	61527MC 61526C 61528C 61529C 9jjgC 9jjiC 9jjjC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#156 - 2012年12月 ABO式血液型糖転移酵素 (ABO Blood Type Glycosyltransferases) 類似性 (2)

登録構造単位

A: Capsid protein

56.9 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Capsid protein

登録者が定義した集合体
根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
3.41 MDa, 60 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

#1: タンパク質	Capsid protein 分子量: 56900.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Rabbit hemorrhagic disease virus 2 (ウイルス) 株: GI.2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A3S8Q1D6
Has protein modification	N

-
実験

実験	手法: 電子顕微鏡法
EM実験	試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素	名称: Rabbit hemorrhagic disease virus 2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量	実験値: NO
由来(天然)	生物種: Rabbit hemorrhagic disease virus 2 (ウイルス)
由来(組換発現)	生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 細胞: sf9
ウイルスについての詳細	中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
ウイルス殻	直径: 290 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液	pH: 7.2
試料	包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持	グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結	装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器	モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡	モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃	電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズ	モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ	凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影	平均露光時間: 5.09 sec. / 電子線照射量: 26.09 e/Å² フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 実像数: 112

-
解析

EMソフトウェア

ID	名称	バージョン	カテゴリ
1	RELION	4	粒子像選択
2	EPU		画像取得
4	CTFFIND	4	CTF補正
10	RELION	4	初期オイラー角割当
11	RELION	4	最終オイラー角割当
13	RELION	4	３次元再構成

CTF補正

タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION

粒子像の選択

選択した粒子像数: 36676

対称性

点対称性: I (正20面体型対称)

3次元再構成

解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22101 / 対称性のタイプ: POINT

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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