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- PDB-9jhy: 3-Hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase mutant (S117A) with acetoacetyl CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jhy
タイトル3-Hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase mutant (S117A) with acetoacetyl CoA
要素3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / 3-Hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase S117A mutant with acetoacetyl CoA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding
類似検索 - 分子機能
3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Faecalibacterium duncaniae
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yang, J.W. / Jeon, H.J. / Park, S.H. / Jang, S.H. / Park, J.A. / Kim, S.H. / Hwang, K.Y.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Structural Insights and Catalytic Mechanism of 3-Hydroxybutyryl-CoA Dehydrogenase from Faecalibacterium Prausnitzii A2-165.
著者: Yang, J. / Jeon, H.J. / Park, S. / Park, J. / Jang, S. / Shin, B. / Bang, K. / Hawkes, H.K. / Park, S. / Kim, S. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2024年9月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
A: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
B: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0754
ポリマ－93,2233
非ポリマー8521
水4,504250
1
C: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
A: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
B: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
ヘテロ分子

C: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
A: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
B: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,1498
ポリマ－186,4466
非ポリマー1,7032
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,x-y+1,-z1
Buried area20850 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area67160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.010, 91.010, 212.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-322-

HOH

21A-336-

HOH

31B-565-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain protein / 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase


分子量: 31074.303 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Faecalibacterium duncaniae (strain DSM 17677 / JCM 31915 / A2-165) (バクテリア)
遺伝子: FAEPRAA2165_01580, GXM22_07070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C7H5K9, 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: sodium acetate trihydrate, ammonium sulfate, 20% glycerol, pH 4.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: PAL-XFEL / ビームライン: NCI / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225-HS / 検出器: CCD / 日付: 2022年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.51 Å / Num. obs: 155255 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.446 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 3228

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC(1.19.1_4122: ???)精密化
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→45.51 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 47.83 / 位相誤差: 24.1 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2224 1048 0.68 %
Rwork0.1795 --
obs0.2021 155255 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6477 0 0 250 6727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016619
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2648936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.546914
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071034
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091139
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-20.29711460.30721948X-RAY DIFFRACTION99
2-2.130.33241540.287822059X-RAY DIFFRACTION99
2.13-2.290.29811440.262722037X-RAY DIFFRACTION99
2.29-2.520.28341520.244922023X-RAY DIFFRACTION99
2.52-2.880.24551480.214222033X-RAY DIFFRACTION99
2.88-3.630.2511540.173522072X-RAY DIFFRACTION99
3.63-45.510.21211500.150322035X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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