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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9jf8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of the EXS domain of Arabidopsis thaliana phosphate transporter PHO1;H1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 | Phosphate transporter PHO1 homolog 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / phosphate transport / SPX domain / PHO1 / SPX-EXS / cryo-EM / InsP6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Fang, S. / Zhang, X. / Zhang, P. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Plants / 年: 2025タイトル: Structural mechanism underlying PHO1;H1-mediated phosphate transport in Arabidopsis. 著者: Sunzhenhe Fang / Yang Yang / Xue Zhang / Zhao Yang / Minhua Zhang / Yang Zhao / Chensi Zhang / Fang Yu / Yong-Fei Wang / Peng Zhang / ![]() 要旨: Arabidopsis PHOSPHATE 1 (AtPHO1) and its closest homologue AtPHO1;H1 are phosphate transporters that load phosphate into the xylem vessel for root-to-shoot translocation. AtPHO1 and AtPHO1;H1 are ...Arabidopsis PHOSPHATE 1 (AtPHO1) and its closest homologue AtPHO1;H1 are phosphate transporters that load phosphate into the xylem vessel for root-to-shoot translocation. AtPHO1 and AtPHO1;H1 are prototypical members of the unique SPX-EXS family, whose structural and molecular mechanisms remain elusive. In this study, we determined the cryogenic electron microscopy structure of AtPHO1;H1 binding with inorganic phosphate (Pi) and inositol hexakisphosphate in a closed conformation. Further molecular dynamic simulation and AlphaFold prediction support an open conformation. AtPHO1;H1 forms a domain-swapped homodimer that involves both the transmembrane ERD1/XPR1/SYG1 (EXS) domain and the cytoplasmic SYG1/Pho81/XPR1 (SPX) domain. The EXS domain presented by the SPX-EXS family represents a novel protein fold, and an independent substrate transport pathway and substrate-binding site are present in each EXS domain. Two gating residues, Trp719 and Tyr610, are identified above the substrate-binding site to control opening and closing of the pathway. The SPX domain features positively charged patches and/or residues at the dimer interface to accommodate inositol hexakisphosphate molecules, whose binding mediates dimerization and enhances AtPHO1;H1 activity. In addition, a C-terminal tail is required for AtPHO1;H1 activity. On the basis of structural and functional analysis, a working model for Pi efflux mediated by AtPHO1;H1 and its homologues was postulated, suggesting a channel-like mechanism. This study not only reveals the molecular and regulatory mechanism underlying Pi transport mediated by the unique SPX-EXS family, but also provides potential for crop engineering to enhance phosphorus-use efficiency in sustainable agriculture. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9jf8.cif.gz | 91.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9jf8.ent.gz | 64.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9jf8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9jf8_validation.pdf.gz | 393.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9jf8_full_validation.pdf.gz | 395.7 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 9jf8_validation.xml.gz | 8.9 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9jf8_validation.cif.gz | 13.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/9jf8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/9jf8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 61430MC ![]() 9ik4C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 90830.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PHO1-H1, At1g68740, F14K14.15, F24J5.2 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q93ZF5 |
|---|---|
| #2: 化合物 | ChemComp-PO4 / |
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / カテゴリ: モデル精密化 |
|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
| 3次元再構成 | 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 288715 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について






中国, 1件
引用


PDBj



FIELD EMISSION GUN