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万見
- PDB-9jc2: Engineering of ATP synthase Fo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jc2
タイトルEngineering of ATP synthase Fo
要素
  • ATP synthase epsilon chain
  • ATP synthase gamma chain
  • ATP synthase subunit a
  • ATP synthase subunit b
  • ATP synthase subunit c
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Molecular Motor / ATP synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.96 Å
データ登録者Hamaguchi-Suzuki, N. / Ueno, H. / Yasuda, K. / Marui, R. / Adachi, N. / Senda, T. / Noji, H. / Murata, T.
資金援助 日本, フランス, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21H00388 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05624 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K18092 日本
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0054/2020 フランス
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP23ama121013 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101071 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Engineering of ATP synthase for enhancement of proton-to-ATP ratio.
著者: Hiroshi Ueno / Kiyoto Yasuda / Norie Hamaguchi-Suzuki / Riku Marui / Naruhiko Adachi / Toshiya Senda / Takeshi Murata / Hiroyuki Noji /
要旨: FF-ATP synthase (FF) interconverts the energy of the proton motive force (pmf) and that of ATP through the mechanical rotation. The H/ATP ratio, one of the most crucial parameters in bioenergetics, ...FF-ATP synthase (FF) interconverts the energy of the proton motive force (pmf) and that of ATP through the mechanical rotation. The H/ATP ratio, one of the most crucial parameters in bioenergetics, varies among species due to differences in the number of H-binding c-subunits, resulting in H/ATP ratios ranging from 2.7 to 5. In this study, we seek to significantly enhance the H/ATP ratio by employing an alternative approach that differs from that of nature. We engineer FF to form multiple peripheral stalks, each bound to a proton-conducting a-subunit. The engineered FF exhibits an H/ATP ratio of 5.8, surpassing the highest ratios found in naturally occurring FFs, enabling ATP synthesis under low pmf conditions where wild-type enzymes cannot synthesize ATP. Structural analysis reveals that the engineered FF forms up to three peripheral stalks and a-subunits. This study not only provides valuable insights into the H-transport mechanism of FF but also opens up possibilities for engineering the foundation of cellular bioenergetics.
履歴
登録2024年8月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit a
B: ATP synthase subunit a
C: ATP synthase subunit a
D: ATP synthase gamma chain
E: ATP synthase epsilon chain
F: ATP synthase subunit b
G: ATP synthase subunit b
H: ATP synthase subunit b
I: ATP synthase subunit b
J: ATP synthase subunit b
K: ATP synthase subunit b
L: ATP synthase subunit c
M: ATP synthase subunit c
N: ATP synthase subunit c
O: ATP synthase subunit c
P: ATP synthase subunit c
Q: ATP synthase subunit c
R: ATP synthase subunit c
S: ATP synthase subunit c
T: ATP synthase subunit c
U: ATP synthase subunit c


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)310,43121
ポリマ－310,43121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase subunit a


分子量: 26449.320 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: based on pTR19-ASDS, which was created by Suzuki et al. (doi: 10.1074/jbc.M111210200)
由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31859.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncG, atpG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M4TPJ7
#3: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 9221.647 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncC, atpC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M5MQR7
#4: タンパク質
ATP synthase subunit b


分子量: 19437.396 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: based on pTR19-ASDS, which was created by Suzuki et al. (doi: 10.1074/jbc.M111210200.)
由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 7337.780 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: atpE, uncE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00845
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacillus PS3 FoF1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 56081

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32633 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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