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- PDB-9ja6: Cryo-EM structure of Tdk1 tetramer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ja6
タイトルCryo-EM structure of Tdk1 tetramer complex
要素Meiotically up-regulated gene 135 protein,Immunoglobulin G-binding protein G
キーワードCELL CYCLE / signaling protein / meiotic cell cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / meiotic cell cycle / extracellular region / nucleus
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1773 / Mug135-like, C-terminal domain / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif ...Domain of unknown function DUF1773 / Mug135-like, C-terminal domain / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiotically up-regulated gene 135 protein / Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
Streptococcus sp. group G (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Zhang, J. / Ye, K.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071199, 91940302 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010201 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504600 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structural duality enables a single protein to act as a toxin-antidote pair for meiotic drive.
著者: Yu Hua / Jianxiu Zhang / Man-Yun Yang / Jing-Yi Ren / Fang Suo / Lingfei Liang / Meng-Qiu Dong / Keqiong Ye / Li-Lin Du /
要旨: In sexual reproduction, selfish genetic elements known as killer meiotic drivers (KMDs) bias inheritance by eliminating gametes that do not carry them. The selective killing behavior of most KMDs can ...In sexual reproduction, selfish genetic elements known as killer meiotic drivers (KMDs) bias inheritance by eliminating gametes that do not carry them. The selective killing behavior of most KMDs can be explained by a toxin-antidote model, where a toxin harms all gametes while an antidote provides resistance to the toxin in carriers. This study investigates whether and how the KMD element in the fission yeast deploys this strategy. Intriguingly, relies on a single protein product, Tdk1, for both killing and resistance. We show that Tdk1 exists in a nontoxic tetrameric form during vegetative growth and meiosis but transforms into a distinct toxic form in spores. This toxic form acquires the ability to interact with the histone reader Bdf1 and assembles into supramolecular foci that disrupt mitosis in noncarriers after spore germination. In contrast, Tdk1 synthesized during germination of carrier spores is nontoxic and acts as an antidote, dismantling the preformed toxic Tdk1 assemblies. Replacement of the N-terminal region of Tdk1 with a tetramer-forming peptide reveals its dual roles in imposing an autoinhibited tetrameric conformation and facilitating the assembly of supramolecular foci when autoinhibition is released. Moreover, we successfully reconstituted a functional KMD element by combining a construct that exclusively expresses Tdk1 during meiosis ("toxin-only") with another construct that expresses Tdk1 specifically during germination ("antidote-only"). This work uncovers a remarkable example of a single protein employing structural duality to form a toxin-antidote pair, expanding our understanding of the mechanisms underlying toxin-antidote systems.
履歴
登録2024年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meiotically up-regulated gene 135 protein,Immunoglobulin G-binding protein G
B: Meiotically up-regulated gene 135 protein,Immunoglobulin G-binding protein G
C: Meiotically up-regulated gene 135 protein,Immunoglobulin G-binding protein G
D: Meiotically up-regulated gene 135 protein,Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,7474
ポリマ－153,7474
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体
Meiotically up-regulated gene 135 protein,Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 38436.680 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母), (組換発現) Streptococcus sp. group G (バクテリア)
遺伝子: mug135, SPCC330.04c, spg
発現宿主: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
参照: UniProt: O74876, UniProt: P06654
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tdk1 tetramer / タイプ: COMPLEX
詳細: The fusion protein comprises of residues 1-129 and 220-357 of Tdk1, mutations A276R and E346A, a linker sequence(SGGGSSGGGS), and residues 228-282 of Immunoglobulin G-binding protein G(GB1).
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)284812
21Streptococcus sp. group G (バクテリア)1320
由来(組換発現)生物種: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
12 mMPotassium phosphate monobasicKH2PO41
24 mMSodium Phosphate DibasicNa2HPO41
3136 mMSodium chlorideNaCl1
42.6 mMPotassium chlorideKCl1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 5 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 787
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Tridiem 4K / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC3初期オイラー角割当
11cryoSPARC3最終オイラー角割当
12cryoSPARC3分類
13cryoSPARC3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37724 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0075332
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8117188
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.076708
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.043748
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004948

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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