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万見
- PDB-9j8p: Cryo-EM structure of human TUT1 complexed with U6 snRNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9j8p
タイトルCryo-EM structure of human TUT1 complexed with U6 snRNA
要素
  • Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
  • U6 snRNA
キーワードTRANSFERASE / Complex / TUTase
機能・相同性
機能・相同性情報


U6 snRNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase / regulation of RNA metabolic process / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / snRNA processing / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity ...U6 snRNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase / regulation of RNA metabolic process / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / snRNA processing / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA 3'-end processing / enzyme-substrate adaptor activity / U6 snRNA binding / mRNA 3'-UTR binding / nuclear speck / nucleolus / enzyme binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Star-PAP, RNA recognition motif / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Zinc-finger of C2H2 type / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2-type / RNA recognition motif ...Star-PAP, RNA recognition motif / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Zinc-finger of C2H2 type / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Yamashita, S. / Tomita, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of human TUT1:U6 snRNA complex.
著者: Seisuke Yamashita / Kozo Tomita /
要旨: U6 snRNA (small nuclear ribonucleic acid) is a ribozyme that catalyzes pre-messenger RNA (pre-mRNA) splicing and undergoes epitranscriptomic modifications. After transcription, the 3'-end of U6 snRNA ...U6 snRNA (small nuclear ribonucleic acid) is a ribozyme that catalyzes pre-messenger RNA (pre-mRNA) splicing and undergoes epitranscriptomic modifications. After transcription, the 3'-end of U6 snRNA is oligo-uridylylated by the multi-domain terminal uridylyltransferase (TUTase), TUT1. The 3'- oligo-uridylylated tail of U6 snRNA is crucial for U4/U6 di-snRNP (small nuclear ribonucleoprotein) formation and pre-mRNA splicing. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of the human TUT1:U6 snRNA complex. The AUA-rich motif between the 5'-short stem-loop and the telestem of U6 snRNA is clamped by the N-terminal zinc finger (ZF)-RNA recognition motif and the catalytic Palm of TUT1, and the telestem is gripped by the N-terminal ZF and the Fingers, positioning the 3'-end of the telestem in the catalytic pocket. The internal stem-loop in the 3'-stem-loop of U6 snRNA is anchored by the C-terminal kinase-associated 1 domain, preventing U6 snRNA from dislodging on the TUT1 surface during oligo-uridylylation. TUT1 recognizes the sequence and structural features of U6 snRNA, and holds the entire U6 snRNA body using multiple domains to ensure oligo-uridylylation. This highlights the specificity of TUT1 as a U6 snRNA-targeting TUTase.
履歴
登録2024年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase
B: U6 snRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1903
ポリマ－129,1242
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase / Star-PAP / RNA-binding motif protein 21 / RNA-binding protein 21 / U6 snRNA-specific terminal ...Star-PAP / RNA-binding motif protein 21 / RNA-binding protein 21 / U6 snRNA-specific terminal uridylyltransferase 1 / U6-TUTase


分子量: 95026.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: hTUT1 (1-874 and expression tag of pET22b) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUT1, RBM21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H6E5, polynucleotide adenylyltransferase, RNA uridylyltransferase
#2: RNA鎖 U6 snRNA


分子量: 34098.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of human TUT1 and U6 snRNA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持
IDSpecimen-IDグリッドの材料グリッドのサイズ (divisions/in.)グリッドのタイプ
11COPPER300Quantifoil R1.2/1.3
21GOLD300UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル撮影したグリッド数実像数
1150GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)15903
2150GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)19967

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 263158
詳細: This map (1300050518) is a composite map prepared with 1300050515, 1300050516, and 1300050517.
対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 147.94 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0067431
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.898910582
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04941268
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062984
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.70653088

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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