+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9j7d | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Arabidopsis high-affinity urea transport DUR3 in the inward-facing open conformation, dimeric state | ||||||
![]() | Urea-proton symporter DUR3 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / DUR3 / high-affinity urea transporter / urea transporter | ||||||
機能・相同性 | ![]() urea transmembrane transporter activity / urea transmembrane transport / symporter activity / cellular response to nitrogen starvation / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | An, W. / Gao, Y. / Zhang, X.C. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of urea transport by Arabidopsis thaliana DUR3. 著者: Weidong An / Yiwei Gao / Laihua Liu / Qinru Bai / Jun Zhao / Yan Zhao / Xuejun C Zhang / ![]() 要旨: Urea is a primary nitrogen source used as fertilizer in agricultural plant production and a crucial nitrogen metabolite in plants, playing an essential role in modern agriculture. In plants, DUR3 is ...Urea is a primary nitrogen source used as fertilizer in agricultural plant production and a crucial nitrogen metabolite in plants, playing an essential role in modern agriculture. In plants, DUR3 is a proton-driven high-affinity urea transporter located on the plasma membrane. It not only absorbs external low-concentration urea as a nutrient but also facilitates nitrogen transfer by recovering urea from senescent leaves. Despite its importance, the high-affinity urea transport mechanism in plants remains insufficiently understood. In this study, we determine the structures of Arabidopsis thaliana DUR3 in two different conformations: the inward-facing open state of the apo structure and the occluded urea-bound state, with overall resolutions of 2.8 Å and 3.0 Å, respectively. By comparing these structures and analyzing their functional characteristics, we elucidated how urea molecules are specifically recognized. In the urea-bound structure, we identified key titratable amino acid residues and proposed a model for proton involvement in urea transport based on structural and functional data. This study enhances our understanding of proton-driven urea transport mechanisms in DUR3. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 233.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 187.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 61202MC ![]() 9j7cC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 75977.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: DUR3, At5g45380, MFC19.5 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293-F / 発現宿主: ![]() #2: 化合物 | ChemComp-Y01 / #3: 化合物 | ChemComp-C14 / | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Arabidopsis high-affinity urea transporter / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73561 / 対称性のタイプ: POINT |