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- PDB-9isz: Structure of Clr4 catalyzing K14-ubiquitinated histone H3 K9 meth... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9isz | ||||||
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Title | Structure of Clr4 catalyzing K14-ubiquitinated histone H3 K9 methylation | ||||||
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![]() | GENE REGULATION / Epigenetics / Methylation / Ubiquitination / Crosstalk | ||||||
Function / homology | ![]() Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / CLRC complex / Oxidative Stress Induced Senescence / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase I Promoter Escape ...Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / CLRC complex / Oxidative Stress Induced Senescence / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase I Promoter Escape / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / nucleolar peripheral inclusion body / subtelomeric heterochromatin / Transcriptional regulation by small RNAs / mating-type region heterochromatin / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / heterochromatin boundary formation / histone H3K9 trimethyltransferase activity / mitotic sister chromatid biorientation / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / ubiquitin-modified histone reader activity / pericentric heterochromatin formation / chromatin-protein adaptor activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / spindle pole body / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / silent mating-type cassette heterochromatin formation / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / histone methyltransferase activity / virus tail / histone reader activity / pericentric heterochromatin / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / ubiquitin binding / methyltransferase activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / methylation / single-stranded RNA binding / protein heterodimerization activity / DNA damage response / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Du, Y.X. / Liu, L. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Mechanistic insights into the stimulation of the histone H3K9 methyltransferase Clr4 by proximal H3K14 ubiquitination. Authors: Du, Y. / Sun, M. / Li, Z. / Wu, X. / Qu, Q. / Ai, H. / Liu, L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 257.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 3.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 33.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 42.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 9it4C ![]() 1ubqS ![]() 6bp4S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 34078.062 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: 972 / ATCC 24843 / Gene: clr4, kmt1, SPBC428.08c / Plasmid: pGEX-6p-1 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: O60016, [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase, [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase, [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase #2: Protein | Mass: 8622.922 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G76C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Protein/peptide , 1 types, 2 molecules EF
#3: Protein/peptide | Mass: 1807.084 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: K10L,K15C / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 63 molecules 




#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-ZN / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.44 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 18-20% PEG1000, 100 mM Imidazole, 200 mM CaAc2, pH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 S 9M / Detector: PIXEL / Date: May 22, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979176 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.44→82.62 Å / Num. obs: 28662 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 49.1 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.186 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.196 / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.44→2.57 Å / Redundancy: 12.2 % / Num. unique obs: 4108 / CC1/2: 0.884 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6BP4,1UBQ Resolution: 2.6→37.53 Å / SU ML: 0.2729 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 34.896 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 71.59 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→37.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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