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- PDB-9ist: Crystal Structure of Cytochrome P450BM3 VI-18A12 Mutant Heme Doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ist
タイトルCrystal Structure of Cytochrome P450BM3 VI-18A12 Mutant Heme Domain with N-Decanoyl-L-Homoserine Lactone
要素Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / P450 / Monooxygenase / Decoy molecules
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / unspecific monooxygenase / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / heme binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding ...Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / N-[(3S)-2-oxotetrahydrofuran-3-yl]decanamide / Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Priestia megaterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Yokoyama, Y. / Sugimoto, H. / Shoji, O.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22H05129 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21H04704 日本
引用ジャーナル: Chemcatchem / 年: 2024
タイトル: Bacterial Acyl Homoserine Lactones Triggered Non-Native Substrate Hydroxylation Catalyzed by Directed-Evolution-Derived Cytochrome P450BM3 Mutants
著者: Yokoyama, Y. / Ariyasu, S. / Karasawa, M. / Kasai, C. / Aiba, Y. / Sugimoto, H. / Shoji, O.
履歴
登録2024年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
B: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,99415
ポリマ－104,4492
非ポリマー2,54513
水6,449358
1
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3596
ポリマ－52,2251
非ポリマー1,1345
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
2
B: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6359
ポリマ－52,2251
非ポリマー1,4108
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.482, 148.785, 61.374
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase / Cytochrome P450(BM-3) / Cytochrome P450BM-3 / Fatty acid monooxygenase / Flavocytochrome P450 BM3


分子量: 52224.555 Da / 分子数: 2 / 変異: P25V, R47W, T49L, A74V, L188P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Priestia megaterium (バクテリア)
遺伝子: cyp102A1, cyp102, BG04_163 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P14779, unspecific monooxygenase, NADPH-hemoprotein reductase

-
非ポリマー , 5種, 371分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-HL0 / N-[(3S)-2-oxotetrahydrofuran-3-yl]decanamide / N-decanoyl-L-homoserine lactone / N-デカノイル-L-ホモセリンラクトン


分子量: 255.353 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H25NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7.4
詳細: PEG 8000, Tris-HCl, magnesium chloride, N-decanoyl homoserine lactone

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月19日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→47 Å / Num. obs: 46574 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.319 / Rpim(I) all: 0.141 / Rrim(I) all: 0.351 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 282581
反射 シェル解像度: 2.27→2.34 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 1.327 / Num. unique obs: 4291 / CC1/2: 0.539 / Rpim(I) all: 0.582 / Rrim(I) all: 1.453 / Χ2: 0.99 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 9.496 / SU ML: 0.218 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.346 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25946 2326 5 %RANDOM
Rwork0.18883 ---
obs0.19227 44238 97.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.172 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.01 Å20 Å2-0.79 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---2.58 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.27→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7352 0 172 358 7882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0137703
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0167330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.66710430
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2751.59316936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9935908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82523.463410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.765151356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.131538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.028626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021722
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8162.4163638
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8142.4153637
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8113.6174544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8113.6194545
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2572.6514065
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2562.6514066
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.623.8755888
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.82627.958671
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.80427.9298638
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.329 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 196 -
Rwork0.288 3263 -
obs--98.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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