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- PDB-9isb: Ligand bound AGD of enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9isb
タイトルLigand bound AGD of enzyme
要素Protein acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA synthetase-like, flavodoxin domain / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA ligase like flavodoxin domain / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Acetyltransferase (GNAT) family / ATP-grasp fold ...Succinyl-CoA synthetase-like, flavodoxin domain / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA ligase like flavodoxin domain / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Acetyltransferase (GNAT) family / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Park, J.B. / Roh, S.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structural basis of the catalytic and allosteric mechanism of bacterial acetyltransferase PatZ.
著者: Jun Bae Park / Gwanwoo Lee / Yu-Yeon Han / Dongwook Kim / Kyoo Heo / Jeesoo Kim / Juhee Park / Hyosuk Yun / Chul Won Lee / Hyun-Soo Cho / Jong-Seo Kim / Martin Steinegger / Yeong-Jae Seok / Soung-Hun Roh /
要旨: GCN5-related -acetyltransferases (GNATs) are essential for regulating bacterial metabolism by acetylating specific target proteins. Despite their importance in bacterial physiology, the mechanisms ...GCN5-related -acetyltransferases (GNATs) are essential for regulating bacterial metabolism by acetylating specific target proteins. Despite their importance in bacterial physiology, the mechanisms behind their enzymatic and regulatory functions remain poorly understood. In this study, we investigated the structures of protein acetyltransferase Z (PatZ), a Type I GNAT, and examined its ligand interactions, catalytic mechanism, and allosteric regulation. PatZ functions as a homotetramer, with each subunit comprising a catalytic and a regulatory domain. Our results demonstrate that the regulatory domain is vital for acetyltransferase activity, as it triggers cooperative conformational changes in the catalytic domain and directly aids in the formation of substrate-binding pockets. Additionally, a protein structure-based evolutionary analysis of bacterial GNAT types revealed a distinct regulatory domain pattern across phyla, highlighting its crucial role in responding to cellular energy levels.
#1: ジャーナル: mBio / 年: 2018
タイトル: Identification of Novel Protein Lysine Acetyltransferases in Escherichia coli.
著者: David G Christensen / Jesse G Meyer / Jackson T Baumgartner / Alexandria K D'Souza / William C Nelson / Samuel H Payne / Misty L Kuhn / Birgit Schilling / Alan J Wolfe /
要旨: Posttranslational modifications, such as ε-lysine acetylation, regulate protein function. ε-lysine acetylation can occur either nonenzymatically or enzymatically. The nonenzymatic mechanism uses ...Posttranslational modifications, such as ε-lysine acetylation, regulate protein function. ε-lysine acetylation can occur either nonenzymatically or enzymatically. The nonenzymatic mechanism uses acetyl phosphate (AcP) or acetyl coenzyme A (AcCoA) as acetyl donor to modify an ε-lysine residue of a protein. The enzymatic mechanism uses ε-lysine acetyltransferases (KATs) to specifically transfer an acetyl group from AcCoA to ε-lysine residues on proteins. To date, only one KAT (YfiQ, also known as Pka and PatZ) has been identified in Here, we demonstrate the existence of 4 additional KATs: RimI, YiaC, YjaB, and PhnO. In a genetic background devoid of all known acetylation mechanisms (most notably AcP and YfiQ) and one deacetylase (CobB), overexpression of these putative KATs elicited unique patterns of protein acetylation. We mutated key active site residues and found that most of them eliminated enzymatic acetylation activity. We used mass spectrometry to identify and quantify the specificity of YfiQ and the four novel KATs. Surprisingly, our analysis revealed a high degree of substrate specificity. The overlap between KAT-dependent and AcP-dependent acetylation was extremely limited, supporting the hypothesis that these two acetylation mechanisms play distinct roles in the posttranslational modification of bacterial proteins. We further showed that these novel KATs are conserved across broad swaths of bacterial phylogeny. Finally, we determined that one of the novel KATs (YiaC) and the known KAT (YfiQ) can negatively regulate bacterial migration. Together, these results emphasize distinct and specific nonenzymatic and enzymatic protein acetylation mechanisms present in bacteria.ε-Lysine acetylation is one of the most abundant and important posttranslational modifications across all domains of life. One of the best-studied effects of acetylation occurs in eukaryotes, where acetylation of histone tails activates gene transcription. Although bacteria do not have true histones, ε-lysine acetylation is prevalent; however, the role of these modifications is mostly unknown. We constructed an strain that lacked both known acetylation mechanisms to identify four new ε-lysine acetyltransferases (RimI, YiaC, YjaB, and PhnO). We used mass spectrometry to determine the substrate specificity of these acetyltransferases. Structural analysis of selected substrate proteins revealed site-specific preferences for enzymatic acetylation that had little overlap with the preferences of the previously reported acetyl-phosphate nonenzymatic acetylation mechanism. Finally, YiaC and YfiQ appear to regulate flagellum-based motility, a phenotype critical for pathogenesis of many organisms. These acetyltransferases are highly conserved and reveal deeper and more complex roles for bacterial posttranslational modification.
履歴
登録2024年7月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein acetyltransferase
B: Protein acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8894
ポリマ－50,9552
非ポリマー9342
水1,51384
1
A: Protein acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9052
ポリマ－25,4771
非ポリマー4271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9852
ポリマ－25,4771
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.050, 76.050, 199.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Protein acetyltransferase / Protein lysine acetyltransferase / Putative acyl-CoA synthetase


分子量: 25477.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
遺伝子: pat, yfiQ, ACU57_10170, BGM66_000644, BJI68_02105, C0P57_000002, CG831_000342, CIG67_15390, CTR35_002231, CV83915_03530, DTL43_02095, EIZ93_15170, FOI11_000020, FOI11_20030, FWK02_03775, ...遺伝子: pat, yfiQ, ACU57_10170, BGM66_000644, BJI68_02105, C0P57_000002, CG831_000342, CIG67_15390, CTR35_002231, CV83915_03530, DTL43_02095, EIZ93_15170, FOI11_000020, FOI11_20030, FWK02_03775, G3V95_05750, G4A38_06870, G4A47_19960, GNW61_15560, GOP25_16215, GQM21_00025, GRW05_03440, HMV95_11440, J0541_000369, JNP96_20710, QDW62_06300, SAMEA3752557_00912
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: W8T0A9
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.45 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M potassium sodium tartrate, 20% (w/v) PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→99.57 Å / Num. obs: 28802 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 36.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.24→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.834 / Num. unique obs: 2880

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
MOSFLM7.4.0データ削減
pointless1.2.16データスケーリング
MOLREP11位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AGD

解像度: 2.24→71.05 Å / SU ML: 0.2601 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.5918
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2702 1405 4.88 %
Rwork0.2359 27397 -
obs0.2375 28802 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→71.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3487 0 58 84 3629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00933606
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14564926
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0648590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111632
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.46221326
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.24-2.320.31551220.26222656X-RAY DIFFRACTION99.75
2.32-2.420.28991320.26922670X-RAY DIFFRACTION99.75
2.42-2.530.29381590.26812701X-RAY DIFFRACTION99.65
2.53-2.660.35471470.25422672X-RAY DIFFRACTION99.58
2.66-2.830.28751470.25772712X-RAY DIFFRACTION99.62
2.83-3.040.25881290.25392734X-RAY DIFFRACTION99.79
3.04-3.350.30631370.2512721X-RAY DIFFRACTION99.79
3.35-3.840.2891450.23322768X-RAY DIFFRACTION99.83
3.84-4.830.21881350.20692785X-RAY DIFFRACTION99.49
4.83-71.050.24671520.22082978X-RAY DIFFRACTION99.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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