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- PDB-9im5: Tubulin-RB3(MUT)-TTL-Y12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9im5
タイトルTubulin-RB3(MUT)-TTL-Y12
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
  • Tubulin--tyrosine ligase
キーワードCELL CYCLE / Tubulin
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase ...tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / microtubule depolymerization / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. ...: / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin--tyrosine ligase / Tubulin beta chain / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Yan, W. / Yang, J.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Identification of a ligand-binding site on tubulin mediating the tubulin-RB3 interaction.
著者: Li, Y. / Zhang, C. / Tang, D. / Wang, T. / Yan, W. / Yang, L. / Bai, P. / Tang, M. / Pei, H. / Chen, L. / Chen, Q. / Yang, J.
履歴
登録2024年7月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin--tyrosine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,31723
ポリマ－261,4376
非ポリマー3,88017
水1086
1
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Stathmin-4
ヘテロ分子

F: Tubulin--tyrosine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,31723
ポリマ－261,4376
非ポリマー3,88017
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_545-x,y-1/2,-z+1/21
Buried area21870 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area84340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.350, 160.780, 184.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

-
タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: Q2XVP4, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16834.143 Da / 分子数: 1 / Mutation: H71Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質 Tubulin--tyrosine ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8V0Z8P0, tubulin-tyrosine ligase

-
非ポリマー , 9種, 23分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-A1L2T / ~{N}4-(1,3-benzodioxol-5-ylmethyl)-6-(1~{H}-indol-4-yl)pyrimidine-2,4-diamine


分子量: 359.381 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H17N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 6% PEG 4000, 5% glycerol, 0.1M MES, 30mM CaCl2, 30mM MgCl2, pH 6.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→37.15 Å / Num. obs: 74485 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 59.91 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.86→2.93 Å / Num. unique obs: 5466 / CC1/2: 0.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.86→37.15 Å / SU ML: 0.4283 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.0373
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2457 1998 2.69 %
Rwork0.2089 72382 -
obs0.2099 74380 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→37.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16984 0 213 6 17203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005817595
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.124523875
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06452598
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00773083
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.69676475
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.86-2.930.37441410.33065131X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.010.32811410.30625093X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.10.33141410.27445117X-RAY DIFFRACTION99.98
3.1-3.20.29781410.26195096X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.310.29011420.25465136X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.450.28531420.25065126X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.60.27311420.21885141X-RAY DIFFRACTION100
3.6-3.790.23761420.21145127X-RAY DIFFRACTION99.98
3.79-4.030.21611420.19925181X-RAY DIFFRACTION100
4.03-4.340.25731430.17985159X-RAY DIFFRACTION100
4.34-4.780.20451430.16425170X-RAY DIFFRACTION100
4.78-5.470.1951440.1815227X-RAY DIFFRACTION100
5.47-6.880.23441460.21065269X-RAY DIFFRACTION100
6.88-37.150.22071480.17875409X-RAY DIFFRACTION99.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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