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- PDB-9ii5: Crystal structure of human TRIM21 PRYSPRY in complex with compound 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ii5
タイトルCrystal structure of human TRIM21 PRYSPRY in complex with compound 1
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
キーワードLIGASE / complex / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response ...suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to type II interferon / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of cell cycle / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / autophagosome / negative regulation of innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / P-body / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger ...TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Zhang, L.Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2025
タイトル: Chemically Induced Nuclear Pore Complex Protein Degradation via TRIM21.
著者: Li, X. / Wang, Q. / Guo, A. / Qiu, Y. / Chen, Q. / Li, Y. / Zhang, L. / Guo, Y. / Meng, X. / Li, S. / Liu, G. / Zhang, L. / Liu, J. / Li, X. / Cai, L. / Cheng, X. / Liu, C. / Wang, X. / Wood, ...著者: Li, X. / Wang, Q. / Guo, A. / Qiu, Y. / Chen, Q. / Li, Y. / Zhang, L. / Guo, Y. / Meng, X. / Li, S. / Liu, G. / Zhang, L. / Liu, J. / Li, X. / Cai, L. / Cheng, X. / Liu, C. / Wang, X. / Wood, A. / Murray, J. / Liu, G. / Li, J. / Huang, X. / Dou, D.
履歴
登録2024年6月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6432
ポリマ－20,1941
非ポリマー4501
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.340, 65.340, 71.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Space group name HallP62
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/3
#3: y,-x+y,z+2/3
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-662-

HOH

21A-692-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / 52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / Ro(SS-A) ...52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / Ro(SS-A) / Sjoegren syndrome type A antigen / SS-A / Tripartite motif-containing protein 21


分子量: 20193.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM21, RNF81, RO52, SSA1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19474, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-A1D9F / ~{N}-[(1-fluoranylcyclohexyl)methyl]-~{N}-methyl-4-(2-methylsulfanylphenyl)-2-methylsulfonyl-benzamide


分子量: 449.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28FNO3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 1. Cryo buffer: 80 uL TRIM21 (Reservoir Solution: 0.1 M Cirtic, pH 3.5, 3 M NaCl) + 20 uL glycerol 2. Soaked crystals in cryo buffer for 10s

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→26.31 Å / Num. obs: 28307 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 22.79 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.49→1.53 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 1.277 / Num. unique obs: 2052 / CC1/2: 0.55 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データ削減
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.19.2_4158精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.49→24.12 Å / SU ML: 0.1816 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.94 / 位相誤差: 27.772
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2397 1388 4.91 %
Rwork0.2123 26894 -
obs0.2136 28282 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→24.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1427 0 30 92 1549
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00671507
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98042056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0932207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.7145201
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.49-1.540.30581390.27682627X-RAY DIFFRACTION99.71
1.54-1.610.26031700.24392654X-RAY DIFFRACTION99.72
1.61-1.680.27191280.24092700X-RAY DIFFRACTION99.89
1.68-1.770.24561280.2342716X-RAY DIFFRACTION99.89
1.77-1.880.26211190.23692676X-RAY DIFFRACTION99.93
1.88-2.020.22371490.21472687X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.230.31831310.22662707X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.550.28811420.22482683X-RAY DIFFRACTION100
2.55-3.210.23481440.22892698X-RAY DIFFRACTION100
3.21-24.120.20281380.1832746X-RAY DIFFRACTION99.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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