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- PDB-9ign: Aerolysin E254A/E258A in styrene-maleic acid lipid particles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ign
タイトルAerolysin E254A/E258A in styrene-maleic acid lipid particles
要素Aerolysin
キーワードTOXIN / Pore forming toxin Styrene maleic acid lipid particle
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated cytolysis of host cell / toxin activity / host cell plasma membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Aerolysin / : / Aerolysin toxin / Aerolysin toxin / Aerolysin/Pertussis toxin domain / Aerolysin/Pertussis toxin (APT), N-terminal domain superfamily / Aerolysin/Pertussis toxin (APT) domain / Aerolysin/haemolysin toxin, conserved site / Aerolysin type toxins signature. / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Aeromonas hydrophila (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Anton, J.S. / Bada Juarez, J.F. / Marcaida, M.J. / Dal Peraro, M.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation200021L_212128 スイス
引用ジャーナル: Nat Nanotechnol / 年: 2025
タイトル: Lumen charge governs gated ion transport in β-barrel nanopores.
著者: Simon Finn Mayer / Marianna Fanouria Mitsioni / Paul Robin / Lukas van den Heuvel / Nathan Ronceray / Maria Jose Marcaida / Luciano A Abriata / Lucien F Krapp / Jana S Anton / Sarah Soussou / ...著者: Simon Finn Mayer / Marianna Fanouria Mitsioni / Paul Robin / Lukas van den Heuvel / Nathan Ronceray / Maria Jose Marcaida / Luciano A Abriata / Lucien F Krapp / Jana S Anton / Sarah Soussou / Justin Jeanneret-Grosjean / Alessandro Fulciniti / Alexia Möller / Sarah Vacle / Lely Feletti / Henry Brinkerhoff / Andrew H Laszlo / Jens H Gundlach / Theo Emmerich / Matteo Dal Peraro / Aleksandra Radenovic /
要旨: β-Barrel nanopores are involved in crucial biological processes, from ATP export in mitochondria to bacterial resistance, and represent a promising platform for emerging sequencing technologies. ...β-Barrel nanopores are involved in crucial biological processes, from ATP export in mitochondria to bacterial resistance, and represent a promising platform for emerging sequencing technologies. However, in contrast to ion channels, the understanding of the fundamental principles governing ion transport through these nanopores remains largely unexplored. Here we integrate experimental, numerical and theoretical approaches to elucidate ion transport mechanisms in β-barrel nanopores. We identify and characterize two distinct nonlinear phenomena: open-pore rectification and gating. Through extensive mutation analysis of aerolysin nanopores, we demonstrate that open-pore rectification is caused by ionic accumulation driven by the distribution of lumen charges. In addition, we provide converging evidence suggesting that gating is controlled by electric fields dissociating counterions from lumen charges, promoting local structural deformations. Our findings establish a rigorous framework for characterizing and understanding ion transport processes in protein-based nanopores, enabling the design of adaptable nanofluidic biotechnologies. We illustrate this by optimizing an aerolysin mutant for computing applications.
履歴
登録2025年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aerolysin
B: Aerolysin
C: Aerolysin
D: Aerolysin
E: Aerolysin
F: Aerolysin
G: Aerolysin
H: Aerolysin
I: Aerolysin
J: Aerolysin
K: Aerolysin
L: Aerolysin
M: Aerolysin
N: Aerolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)658,96714
ポリマ－658,96714
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Aerolysin


分子量: 47069.086 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeromonas hydrophila (バクテリア)
遺伝子: aerA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09167
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Aerolysin E254A/E258A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Aeromonas hydrophila (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115756 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.3 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00540285
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70555020
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.97714217
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0515663
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0067203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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