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- PDB-9if9: Crystal structure of the Pellino 1 FHA domain in complex with a M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9if9
タイトルCrystal structure of the Pellino 1 FHA domain in complex with a MDC1-TQxF phosphopeptide.
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1
  • Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / FHA / phosphopeptide binding domain / RING / E3 ligase / DNA damage / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Toll signaling pathway / response to dsRNA / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of necroptotic process / DNA replication checkpoint signaling / negative regulation of necroptotic process / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling ...regulation of Toll signaling pathway / response to dsRNA / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of necroptotic process / DNA replication checkpoint signaling / negative regulation of necroptotic process / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / histone reader activity / protein K63-linked ubiquitination / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / T cell proliferation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of cytokine production / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Regulation of necroptotic cell death / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / ubiquitin protein ligase activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome / response to lipopolysaccharide / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / focal adhesion / DNA repair / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pellino family / : / : / Pellino, FHA domain / Pellino, RING domain / : / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / BRCT domain / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. ...Pellino family / : / : / Pellino, FHA domain / Pellino, RING domain / : / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / BRCT domain / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mediator of DNA damage checkpoint protein 1 / E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Stewart, M.J. / Torres Esteban, M. / Smerdon, S.J. / Stucki, M.
資金援助 スイス, 英国, 6件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31003A_163141 スイス
Swiss National Science Foundation310030_189141 スイス
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T00746X/1 英国
Cancer Research UKFC001003 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001003 英国
Wellcome TrustFC001003 英国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2025
タイトル: MDC1 mediates Pellino recruitment to sites of DNA double-strand breaks.
著者: Torres Esteban, M. / Stewart, M.J. / Bragginton, E. / Meroni, A. / Pellizzari, A. / Jeanrenaud, A. / Smerdon, S.J. / Stucki, M.
履歴
登録2025年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1
A: E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1
C: Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
D: Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3759
ポリマ－57,8954
非ポリマー4805
水1,26170
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1
C: Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
ヘテロ分子

B: E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1
D: Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3759
ポリマ－57,8954
非ポリマー4805
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x+1/2,-y,z+1/21
Buried area4740 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area23590 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5960 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area22360 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)52.853, 75.087, 165.134
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 1 / Pellino-1 / Pellino-related intracellular-signaling molecule / RING-type E3 ubiquitin transferase ...Pellino-1 / Pellino-related intracellular-signaling molecule / RING-type E3 ubiquitin transferase pellino homolog 1


分子量: 27566.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PELI1, PRISM / プラスミド: pGEX-6P-1
詳細 (発現宿主): N-terminal GST tag, N-terminal precission protease cleavage, ColE1
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96FA3, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Mediator of DNA damage checkpoint protein 1 / Nuclear factor with BRCT domains 1


分子量: 1381.249 Da / 分子数: 2 / Mutation: A1 Y2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14676
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.56 %
解説: Orthorhombic crystals, colorless and transparent, with well-formed morphology.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris pH 8.0, 1.5M Ammonium sulphate, 20% (w/v) PEG400
PH範囲: 8 / Temp details: NA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: NA / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年8月3日 / 詳細: NA
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→68.35 Å / Num. obs: 15881 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.224 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル

Num. unique obs: 794 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
8.08-68.3511.50.0621.10.9990.0190.06399.9
2.55-2.778.31.6821.30.4640.6261.80363.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2-5419精密化
autoPROC1.0.5データ削減
Aimless0.7.9データスケーリング
PHENIX1.21.2-5419位相決定
XDSJan 10, 2022データ削減
STARANISO2.3.94データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→50.34 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.27 / 立体化学のターゲット値: LS_WUNIT_K1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2108 15869 5 %
Rwork0.2108 --
obs0.2108 15869 71.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→50.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3722 0 25 70 3817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093801
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0175145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.849517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056574
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011661
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.570.261120.26112X-RAY DIFFRACTION2
2.58-2.60.3123450.312345X-RAY DIFFRACTION7
2.61-2.640.331820.33182X-RAY DIFFRACTION11
2.64-2.670.33391290.3339129X-RAY DIFFRACTION18
2.67-2.70.28551680.2855168X-RAY DIFFRACTION23
2.7-2.740.3122100.312210X-RAY DIFFRACTION29
2.74-2.780.28592460.2859246X-RAY DIFFRACTION33
2.78-2.820.30372810.3037281X-RAY DIFFRACTION40
2.82-2.870.27393230.2739323X-RAY DIFFRACTION44
2.87-2.910.25823580.2582358X-RAY DIFFRACTION49
2.91-2.960.25053930.2505393X-RAY DIFFRACTION54
2.96-3.020.26724870.2672487X-RAY DIFFRACTION67
3.02-3.080.26235740.2623574X-RAY DIFFRACTION78
3.08-3.140.24596400.2459640X-RAY DIFFRACTION86
3.14-3.210.25016550.2501655X-RAY DIFFRACTION91
3.21-3.280.24227130.2422713X-RAY DIFFRACTION94
3.28-3.360.2336990.233699X-RAY DIFFRACTION98
3.36-3.450.21087380.2108738X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.560.21217540.2121754X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.670.20457200.2045720X-RAY DIFFRACTION99
3.67-3.80.19327550.1932755X-RAY DIFFRACTION99
3.8-3.950.18577350.1857735X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.130.1677430.167743X-RAY DIFFRACTION100
4.13-4.350.16017570.1601757X-RAY DIFFRACTION100
4.35-4.620.15747370.1574737X-RAY DIFFRACTION100
4.63-4.980.16427720.1642772X-RAY DIFFRACTION100
4.98-5.480.19517560.1951756X-RAY DIFFRACTION100
5.48-6.270.22947610.2294761X-RAY DIFFRACTION100
6.27-7.90.21987890.2198789X-RAY DIFFRACTION100
7.92-50.340.24458370.2445837X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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