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万見
- PDB-9i2b: SPIN90-Arp2/3 nucleated bidirectional actin filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i2b
タイトルSPIN90-Arp2/3 nucleated bidirectional actin filaments
要素
  • (Actin-related protein ...) x 7
  • Actin, cytoplasmic 1
  • NCK-interacting protein with SH3 domain
  • Phalloidin
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Cytoskeleton / Branched actin network
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / spindle localization / meiotic cytokinesis / actin polymerization-dependent cell motility / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions ...tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / spindle localization / meiotic cytokinesis / actin polymerization-dependent cell motility / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / muscle cell projection membrane / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / asymmetric cell division / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin nucleation / Arp2/3 complex binding / actin cap / cellular response to cytochalasin B / regulation of actin filament polymerization / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / dense body / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / adherens junction assembly / apical protein localization / intermediate filament / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / tight junction / apical junction complex / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / nitric-oxide synthase binding / cortical cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / filamentous actin / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / brush border / regulation of postsynapse assembly / cilium assembly / kinesin binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cytoskeletal protein binding / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / cell motility / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nerve growth factor stimulus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to estrogen / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / actin filament binding / azurophil granule lumen / cell-cell junction / synaptic vesicle membrane / cell migration / response to estradiol / nucleosome / lamellipodium / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / site of double-strand break / actin binding / cell cortex / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / postsynapse
類似検索 - 分子機能
SPIN90, SH3 domain / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SPIN90/Ldb17 / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 ...SPIN90, SH3 domain / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SPIN90/Ldb17 / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2 / Actin, cytoplasmic 1 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein / NCK-interacting protein with SH3 domain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Liu, T. / Moores, C.A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Arp2/3-mediated bidirectional actin assembly by SPIN90 dimers.
著者: Tianyang Liu / Luyan Cao / Miroslav Mladenov / Guillaume Romet-Lemonne / Michael Way / Carolyn A Moores /
要旨: Branched actin networks nucleated by the Arp2/3 complex have critical roles in various cellular processes, from cell migration to intracellular transport. However, when activated by WISH/DIP/SPIN90- ...Branched actin networks nucleated by the Arp2/3 complex have critical roles in various cellular processes, from cell migration to intracellular transport. However, when activated by WISH/DIP/SPIN90-family proteins, Arp2/3 nucleates linear actin filaments. Here we found that human SPIN90 is a dimer that can nucleate bidirectional actin filaments. To understand the basis for this, we determined a 3-Å-resolution structure of human SPIN90-Arp2/3 complex nucleating actin filaments. Our structure shows that SPIN90 dimerizes through a three-helix bundle and interacts with two Arp2/3 complexes. Each SPIN90 molecule binds both Arp2/3 complexes to promote their activation. Our analysis demonstrates that single-filament nucleation by Arp2/3 is mechanistically more like branch formation than previously appreciated. The dimerization domain in SPIN90 orthologs is conserved in metazoans, suggesting that this mode of bidirectional nucleation is a common strategy to generate antiparallel actin filaments.
履歴
登録2025年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin-related protein 2
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
I: Actin, cytoplasmic 1
J: Actin, cytoplasmic 1
c: Phalloidin
d: Phalloidin
H: NCK-interacting protein with SH3 domain
C: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
A: Actin-related protein 3
L: Actin-related protein 2
N: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
O: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
P: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
Q: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
S: Actin, cytoplasmic 1
T: Actin, cytoplasmic 1
U: Phalloidin
V: Phalloidin
R: NCK-interacting protein with SH3 domain
M: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
K: Actin-related protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)781,82940
ポリマ－778,21724
非ポリマー3,61216
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Actin-related protein ... , 7種, 14分子 BLDNEOFPGQCMAK

#1: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44818.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR2, ARP2 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P61160
#2: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 34386.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC2, ARC34, PRO2446 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O15144
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 20572.666 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC3, ARC21 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O15145
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa subunit / p20-ARC


分子量: 19697.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC4, ARC20 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P59998
#5: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein / Arp2/3 complex 16 kDa subunit 2 / ARC16-2


分子量: 16964.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC5L / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9BPX5
#9: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Arp2/3 complex 41 kDa subunit / p41-ARC


分子量: 41004.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC1B, ARC41 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O15143
#10: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-like protein 3


分子量: 47428.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR3, ARP3 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P61158

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タンパク質 , 2種, 6分子 IJSTHR

#6: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#8: タンパク質 NCK-interacting protein with SH3 domain / 54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein ...54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein interacting with Nck / AF3p21 / Dia-interacting protein 1 / DIP-1 / Diaphanous protein-interacting protein / SH3 adapter protein SPIN90 / WASP-interacting SH3-domain protein / WISH / Wiskott-Aldrich syndrome protein-interacting protein


分子量: 79054.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCKIPSD, AF3P21, SPIN90 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZQ3

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タンパク質・ペプチド , 1種, 4分子 cdUV

#7: タンパク質・ペプチド
Phalloidin


分子量: 808.899 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Amanita phalloides (タマゴテングタケ)

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非ポリマー , 2種, 16分子

#11: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1The SPIN90-Arp2/3 complex in the presence of actinCOMPLEX#1-#100RECOMBINANT
2The Arp2/3 complexCOMPLEX#1-#5, #9-#101RECOMBINANT
3Actin, cytoplasmic 1COMPLEX#61NATURAL
4PhalloidinCOMPLEX#71NATURAL
5SPIN90COMPLEX#81RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Sus scrofa (ブタ)9823
54Amanita phalloides (タマゴテングタケ)67723
65Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21unidentified baculovirus (ウイルス)10469
32unidentified baculovirus (ウイルス)10469
43unidentified baculovirus (ウイルス)10469
54unidentified baculovirus (ウイルス)10469
65Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 39.2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2Topaz粒子像選択
3EPU画像取得
5cryoSPARCCTF補正
8Cootモデルフィッティング
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39104 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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