[日本語] English
万見
- PDB-9i0t: Crystal structure of TRIM25 PRYSPRY covalently bound to 2-chloro-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i0t
タイトルCrystal structure of TRIM25 PRYSPRY covalently bound to 2-chloro-1-[4-(3-methyl-4-phenyl-phenyl)carbonyl-1,4-diazepan-1-yl]ethanone
要素E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
キーワードLIGASE / Ubiquitin / E3 Ligase / small molecule ligand / PRYSPRY
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway ...: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ligase activity / RSV-host interactions / TRAF6 mediated NF-kB activation / viral release from host cell / protein monoubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / antiviral innate immune response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / response to estrogen / Ovarian tumor domain proteases / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / TRAF3-dependent IRF activation pathway / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / cadherin binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者McPhie, K.A. / Esposito, D. / Rittinger, K.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
The Francis Crick InstituteCC2075 英国
Wellcome TrustCC2075 英国
Cancer Research UKCC2075 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)CC2075 英国
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2025
タイトル: Discovery and optimisation of a covalent ligand for TRIM25 and its application to targeted protein ubiquitination.
著者: McPhie, K.A. / Esposito, D. / Pettinger, J. / Norman, D. / Werner, T. / Mathieson, T. / Bush, J.T. / Rittinger, K.
履歴
登録2025年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22025年6月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0322
ポリマ－22,6951
非ポリマー3361
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)44.360, 68.782, 69.831
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25 / Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ...Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM25 / Tripartite motif-containing protein 25 / Ubiquitin/ISG15-conjugating enzyme TRIM25 / Zinc finger protein 147


分子量: 22695.189 Da / 分子数: 1 / 断片: PRYSPRY domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM25, EFP, RNF147, ZNF147 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14258, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-A1IZK / 1-[4-(3-methyl-4-phenyl-phenyl)carbonyl-1,4-diazepan-1-yl]ethanone


分子量: 336.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 0.1 M CHES, 20% w/v PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→49 Å / Num. obs: 20050 / % possible obs: 97.64 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 20.21 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05966 / Rpim(I) all: 0.01753 / Rrim(I) all: 0.06225 / Net I/σ(I): 20.98
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.3006 / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique obs: 2585 / CC1/2: 0.974 / CC star: 0.993 / Rpim(I) all: 0.1093 / Rrim(I) all: 0.3213 / % possible all: 89.86

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→49 Å / SU ML: 0.2187 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.5994
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2449 971 4.87 %
Rwork0.2215 18951 -
obs0.2227 19922 97.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1583 0 25 84 1692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00581656
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80262248
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057238
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058281
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9662597
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.90.30561290.23272440X-RAY DIFFRACTION89.86
1.9-2.010.35421230.29952624X-RAY DIFFRACTION96.02
2.01-2.170.29451460.23542722X-RAY DIFFRACTION99.83
2.17-2.390.30461550.26472671X-RAY DIFFRACTION97.72
2.39-2.730.23771330.23832763X-RAY DIFFRACTION99.97
2.73-3.440.24661350.22212810X-RAY DIFFRACTION99.97
3.44-490.18951500.18212921X-RAY DIFFRACTION99.87

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る