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万見
- PDB-9hzz: 305 A SynPspA rod after incubation with EPL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hzz
タイトル305 A SynPspA rod after incubation with EPL
要素Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Nucleotide binding / Helical assembly / ESCRT-III fold / Membrane remodeling
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Hudina, E. / Junglas, B. / Sachse, C.
資金援助 ドイツ, 5件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SA 1882/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHN 690/16-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1551 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1552 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1208 ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: The bacterial ESCRT-III PspA rods thin lipid tubules and increase membrane curvature through helix α0 interactions.
著者: Esther Hudina / Stephan Schott-Verdugo / Benedikt Junglas / Mirka Kutzner / Ilona Ritter / Nadja Hellmann / Dirk Schneider / Holger Gohlke / Carsten Sachse /
要旨: The phage shock protein A (PspA), a bacterial member of the endosomal sorting complexes required for transport (ESCRT)-III superfamily, forms rod-shaped helical assemblies that internalize membrane ...The phage shock protein A (PspA), a bacterial member of the endosomal sorting complexes required for transport (ESCRT)-III superfamily, forms rod-shaped helical assemblies that internalize membrane tubules. The N-terminal helix α0 of PspA (and other ESCRT-III members) has been suggested to act as a membrane anchor; the detailed mechanism, however, of how it binds to membranes and eventually triggers membrane fusion and/or fission events remains unclear. By solving a total of 15 cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of PspA and a truncation lacking the N-terminal helix α0 in the presence of polar lipid membranes, we show in molecular detail how PspA interacts with and remodels membranes: Binding of the N-terminal helix α0 in the outer tubular membrane leaflet induces membrane curvature, supporting membrane tubulation by PspA. Detailed molecular dynamics simulations and free energy computations of interactions between the helix α0 and negatively charged membranes suggest a compensating mechanism between helix-membrane interactions and the energy contributions required for membrane bending. The energetic considerations are in line with the membrane structures observed in the cryo-EM images of tubulated membrane vesicles, fragmented vesicles inside tapered PspA rods, and shedded vesicles emerging at the thinner PspA rod ends. Our results provide insights into the molecular determinants and a potential mechanism of vesicular membrane remodeling mediated by a member of the ESCRT-III superfamily.
履歴
登録2025年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
1: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
2: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
3: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
4: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
5: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
6: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
7: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
A: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
B: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
C: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
D: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
E: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
F: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
G: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
H: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
I: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
J: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
K: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
L: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
M: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
N: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
O: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
P: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
Q: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
R: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
S: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
T: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
U: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
V: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
W: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
X: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
Y: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
Z: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
a: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
b: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
c: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
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w: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
x: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
y: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
z: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,685,86560
ポリマ－1,685,86560
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Chloroplast membrane-associated 30 kD protein


分子量: 28097.758 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: im30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P74717
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Helical assembly of SynPspA after incubation with EPL
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.7 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: C41 / プラスミド: pET50del
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 44 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -85 ° / 軸方向距離/サブユニット: 1.61 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72098 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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