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- EMDB-52531: 290 A SynPspA H1-5 rod after incubation with EPL -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52531
タイトル290 A SynPspA H1-5 rod after incubation with EPL
マップデータ
試料
  • 複合体: Helical assembly of SynPspA H1-5 after incubation with EPL
    • タンパク質・ペプチド: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
キーワードNucleotide binding / Helical assembly / ESCRT-III fold / Membrane remodeling / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Hudina E / Junglas B / Sachse C
資金援助 ドイツ, 5件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SA 1882/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHN 690/16-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1551 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1552 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1208 ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: The bacterial ESCRT-III PspA rods thin lipid tubules and increase membrane curvature through helix α0 interactions.
著者: Esther Hudina / Stephan Schott-Verdugo / Benedikt Junglas / Mirka Kutzner / Ilona Ritter / Nadja Hellmann / Dirk Schneider / Holger Gohlke / Carsten Sachse /
要旨: The phage shock protein A (PspA), a bacterial member of the endosomal sorting complexes required for transport (ESCRT)-III superfamily, forms rod-shaped helical assemblies that internalize membrane ...The phage shock protein A (PspA), a bacterial member of the endosomal sorting complexes required for transport (ESCRT)-III superfamily, forms rod-shaped helical assemblies that internalize membrane tubules. The N-terminal helix α0 of PspA (and other ESCRT-III members) has been suggested to act as a membrane anchor; the detailed mechanism, however, of how it binds to membranes and eventually triggers membrane fusion and/or fission events remains unclear. By solving a total of 15 cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of PspA and a truncation lacking the N-terminal helix α0 in the presence of polar lipid membranes, we show in molecular detail how PspA interacts with and remodels membranes: Binding of the N-terminal helix α0 in the outer tubular membrane leaflet induces membrane curvature, supporting membrane tubulation by PspA. Detailed molecular dynamics simulations and free energy computations of interactions between the helix α0 and negatively charged membranes suggest a compensating mechanism between helix-membrane interactions and the energy contributions required for membrane bending. The energetic considerations are in line with the membrane structures observed in the cryo-EM images of tubulated membrane vesicles, fragmented vesicles inside tapered PspA rods, and shedded vesicles emerging at the thinner PspA rod ends. Our results provide insights into the molecular determinants and a potential mechanism of vesicular membrane remodeling mediated by a member of the ESCRT-III superfamily.
履歴
登録2025年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52531.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52531.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.21389833 - 0.65362215
平均 (標準偏差)0.0017007842 (±0.01576534)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 544.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52531_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52531_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Helical assembly of SynPspA H1-5 after incubation with EPL

全体名称: Helical assembly of SynPspA H1-5 after incubation with EPL
要素
  • 複合体: Helical assembly of SynPspA H1-5 after incubation with EPL
    • タンパク質・ペプチド: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

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超分子 #1: Helical assembly of SynPspA H1-5 after incubation with EPL

超分子名称: Helical assembly of SynPspA H1-5 after incubation with EPL
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
分子量理論値: 1.5 MDa

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分子 #1: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

分子名称: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
分子量理論値: 25.255516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSSAALEVLF QGPAPEDLLE RLLGEMELEL IELRRALAQT IATFKSTERQ RDAQQLIAQR WYEKAQAALD RGNEQLARE ALGQRQSYQS HTEALGKSLG EQRALVEQVR GQLQKLERKY LELKSQKNLY LARLKSAIAA QKIEEIAGNL D NASASSLF ...文字列:
MGSSHHHHHH SSSAALEVLF QGPAPEDLLE RLLGEMELEL IELRRALAQT IATFKSTERQ RDAQQLIAQR WYEKAQAALD RGNEQLARE ALGQRQSYQS HTEALGKSLG EQRALVEQVR GQLQKLERKY LELKSQKNLY LARLKSAIAA QKIEEIAGNL D NASASSLF ERIETKILEL EAERELLNPP PSPLDKKFEQ WEEQQAVEAT LAAMKARRSL PPPSS

UniProtKB: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 6.85 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 21.1 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C4 (4回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 166757
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7abk

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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