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- PDB-9htd: Peptide-substrate-binding (PSB) domain of human type II collagen ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9htd
タイトルPeptide-substrate-binding (PSB) domain of human type II collagen prolyl 4-hydroxylase complexed with Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly.
要素
  • GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
  • Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
キーワードPROTEIN BINDING / collagen / tetratricopeptide / extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / L-ascorbic acid binding / electron transfer activity / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. ...Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.751 Å
データ登録者Sulu, R. / Rahman, M.M. / Wierenga, R.K. / Koski, M.K.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Jane and Aatos Erkko Foundation220013 フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2025
タイトル: Binding Differences of the Peptide-Substrate-Binding Domain of Collagen Prolyl 4-Hydroxylases I and II for Proline- and Hydroxyproline-Rich Peptides.
著者: Rahman, M.M. / Sulu, R. / Adediran, B. / Tu, H. / Salo, A.M. / Murthy, S. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.K. / Koski, M.K.
履歴
登録2024年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
C: GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0947
ポリマ－12,6982
非ポリマー3965
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALS experiments show that the PSB-II construct is monomer in the solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area5730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.655, 56.655, 68.828
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2 / 4-PH alpha-2 / Procollagen-proline / 2-oxoglutarate-4-dioxygenase subunit alpha-2


分子量: 11920.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal His-tag. Construct including residues Met142-Glu236.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HA2, UNQ290/PRO330 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15460, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY


分子量: 777.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The two first N-terminal residues of the peptide are not modelled and not seen in the electron density.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2M ammonium sulphate, 10% dioxane, 100 mM MES, 2 mM Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly.
Temp details: Cold room temperature is fluctuating between 277 and 279.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月9日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→49.06 Å / Num. obs: 12786 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.026 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.075 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 718 / CC1/2: 0.556 / Rpim(I) all: 0.433 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430 (refmacat 0.4.77)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.751→49.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 2.21 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.095 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1951 687 5.374 %
Rwork0.1648 12096 -
all0.166 --
obs-12783 96.113 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 39.127 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.196 Å2-0.098 Å2-0 Å2
2---0.196 Å20 Å2
3---0.637 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.751→49.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数802 0 25 55 882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.012838
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.016760
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9051.8441130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7411.7681749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.556599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.49456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.33510133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg17.0631043
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021000
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02190
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2177
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1420.2662
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.2415
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0710.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1030.213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1070.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1340.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2463.566414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2013.56413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.786.293507
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.7766.296508
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.0254.133424
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.9534.094420
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.947.317623
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.8947.245618
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.9938.529968
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other9.73437.843959
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.751-1.7960.279490.278885X-RAY DIFFRACTION98.2124
1.796-1.8460.27460.255882X-RAY DIFFRACTION98.4093
1.846-1.8990.255490.262867X-RAY DIFFRACTION97.9679
1.899-1.9570.315300.264829X-RAY DIFFRACTION96.8433
1.957-2.0220.261640.198777X-RAY DIFFRACTION97.4508
2.022-2.0920.213580.19745X-RAY DIFFRACTION96.9807
2.092-2.1710.272400.171760X-RAY DIFFRACTION97.6801
2.171-2.260.172340.161714X-RAY DIFFRACTION96.5161
2.26-2.360.165320.141687X-RAY DIFFRACTION95.9947
2.36-2.4750.154390.147654X-RAY DIFFRACTION96.7877
2.475-2.6080.206340.158627X-RAY DIFFRACTION96.3557
2.608-2.7660.29250.17596X-RAY DIFFRACTION95.8333
2.766-2.9560.154450.165547X-RAY DIFFRACTION95.4839
2.956-3.1920.172250.15517X-RAY DIFFRACTION95.4225
3.192-3.4950.154410.153459X-RAY DIFFRACTION93.985
3.495-3.9060.171200.14435X-RAY DIFFRACTION93.047
3.906-4.5050.162210.135375X-RAY DIFFRACTION92.9577
4.505-5.5060.126130.153335X-RAY DIFFRACTION91.0995
5.506-7.7380.301160.199247X-RAY DIFFRACTION88.8513
7.738-49.060.28460.17158X-RAY DIFFRACTION87.7005

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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