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- PDB-9hre: Peptide-substrate-binding (PSB) domain of human type I collagen p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hre
タイトルPeptide-substrate-binding (PSB) domain of human type I collagen prolyl 4-hydroxylase complexed with Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly.
要素
  • Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
  • Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
キーワードPROTEIN BINDING / collagen / tetratricopeptide / extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum ...procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. ...Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Sulu, R. / Rahman, M.M. / Wierenga, R.K. / Koski, M.K.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号
Jane and Aatos Erkko Foundation220013 フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Proteins / : 2025
タイトル: Binding Differences of the Peptide-Substrate-Binding Domain of Collagen Prolyl 4-Hydroxylases I and II for Proline- and Hydroxyproline-Rich Peptides.
著者: Rahman, M.M. / Sulu, R. / Adediran, B. / Tu, H. / Salo, A.M. / Murthy, S. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.K. / Koski, M.K.
履歴
登録2024年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
B: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
C: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
D: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
E: Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
F: Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
G: Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,27230
ポリマ-51,9537
非ポリマー2,31923
2,324129
1
A: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
E: Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7287
ポリマ-13,1832
非ポリマー5455
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
F: Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6857
ポリマ-13,1832
非ポリマー5025
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8325
ポリマ-12,4051
非ポリマー4274
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
G: Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,02811
ポリマ-13,1832
非ポリマー8459
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.041, 85.561, 92.506
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
32A
42C
53A
63D
74B
84C
95B
105D
116C
126D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PHEPHEHISHISAA144 - 2423 - 101
211PHEPHEHISHISBB144 - 2423 - 101
322SERSERGLUGLUAA143 - 2402 - 99
422SERSERGLUGLUCC143 - 2402 - 99
533SERSERHISHISAA143 - 2432 - 102
633SERSERHISHISDD143 - 2432 - 102
744PHEPHEGLUGLUBB144 - 2403 - 99
844PHEPHEGLUGLUCC144 - 2403 - 99
955PHEPHEHISHISBB144 - 2423 - 101
1055PHEPHEHISHISDD144 - 2423 - 101
1166SERSERGLUGLUCC143 - 2402 - 99
1266SERSERGLUGLUDD143 - 2402 - 99

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質
Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1 / 4-PH alpha-1 / Procollagen-proline / 2-oxoglutarate-4-dioxygenase subunit alpha-1


分子量: 12404.898 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: His-tag in the C-terminus. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HA1, P4HA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13674, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド Synthetic peptide PRO-HYP-GLY-PRO-ALA-GLY-PRO-HYP-GLY


分子量: 777.822 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: The hydroxyprolines, and the last glycine are not built to the model because of the missing electron density.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 5種, 152分子

#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / : C2H5NO2
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物
ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID


分子量: 209.263 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.78 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% MPD, 48 mM MgCl2, 50 mM KCl, 100 mM MOPS, 5 mM peptide (POG-PAG-POG)
Temp details: cold room, fluctuates between 277 and 279 K.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月9日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→92.51 Å / Num. obs: 40436 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 46.01 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.65 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3046 / CC1/2: 0.468 / Rpim(I) all: 0.676 / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430 (refmacat 0.4.88)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→62.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 9.511 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.143 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1965 4.864 %Random selection
Rwork0.1972 38438 --
all0.198 ---
obs-40403 98.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 60.834 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20 Å20 Å2
2--1.176 Å20 Å2
3----2.426 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→62.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3466 0 149 129 3744
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0123687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163416
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6861.8634981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5651.7677916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.995422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.87258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.50410617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.27610185
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024103
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02757
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.180.22857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.21812
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0740.21930
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0550.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0590.26
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X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1510.289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1470.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2034.641724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2044.6361723
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.6728.2352128
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.6748.2382129
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X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.9969.9472851
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X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it12.12551.0144236
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other12.1150.5664217
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1080.053282
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0910.053251
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_30.1080.053310
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_40.1220.053139
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_50.0850.053317
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_60.1210.053156
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.107880.05008
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.107880.05008
23AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.091070.05008
24CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.091070.05008
35AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.107830.05008
36DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.107830.05008
47BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.121680.05008
48CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.121680.05008
59BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.085440.05008
510DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.085440.05008
611CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.121090.05008
612DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.121090.05008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.051-2.1040.321310.322759X-RAY DIFFRACTION96.7202
2.104-2.1620.2721260.2722722X-RAY DIFFRACTION98.6491
2.162-2.2240.2691400.2352666X-RAY DIFFRACTION98.6986
2.224-2.2920.2351300.232574X-RAY DIFFRACTION98.7582
2.292-2.3680.2861240.2142529X-RAY DIFFRACTION98.1139
2.368-2.4510.2181450.1972414X-RAY DIFFRACTION98.8412
2.451-2.5430.2421150.1942339X-RAY DIFFRACTION99.0315
2.543-2.6470.2311250.1872239X-RAY DIFFRACTION98.5822
2.647-2.7640.2481080.1952210X-RAY DIFFRACTION99.5277
2.764-2.8990.2171070.192088X-RAY DIFFRACTION98.7404
2.899-3.0550.2491190.2031976X-RAY DIFFRACTION98.3568
3.055-3.240.2131050.1831879X-RAY DIFFRACTION99.1504
3.24-3.4630.237960.191776X-RAY DIFFRACTION99.1001
3.463-3.7390.2091000.1891667X-RAY DIFFRACTION99.3255
3.739-4.0950.203920.1771519X-RAY DIFFRACTION99.1995
4.095-4.5760.192660.1651411X-RAY DIFFRACTION98.9283
4.576-5.2790.127510.161249X-RAY DIFFRACTION98.0392
5.279-6.4540.276320.2331075X-RAY DIFFRACTION97.4472
6.454-9.080.2280.218857X-RAY DIFFRACTION97.6821
9.08-62.890.234250.228489X-RAY DIFFRACTION93.4545
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28120.11740.18940.3609-0.36650.79790.0617-0.0263-0.05170.018-0.0208-0.04310.0333-0.0433-0.04090.091-0.0022-0.00990.1098-0.00050.087124.81792.664833.7031
20.24080.2468-0.01560.5206-0.2350.36320.06210.0027-0.00230.007-0.0038-0.02840.0063-0.0827-0.05830.0930.0094-0.00880.1109-0.01280.099625.8715-8.77311.9292
30.16760.1574-0.04430.247-0.27340.6152-0.0550.0467-0.02010.00730.0355-0.0056-0.10220.07190.01960.1225-0.0157-0.01020.11650.0130.09727.1911-28.500334.1062
40.3999-0.0202-0.37520.14810.16410.50560.05510.0071-0.0723-0.008-0.0249-0.079-0.086-0.0374-0.03030.1191-0.0062-0.01260.09170.00490.0999-2.42-26.152411.8006
56.8789-8.20691.536919.6979-11.18919.179-0.3834-0.20720.39570.80890.2008-0.553-0.3920.02140.18260.1436-0.0097-0.05040.1190.00260.090818.64176.986940.2343
63.311.76080.23050.99830.35241.00340.08570.4563-0.2360.10030.1264-0.17650.0093-0.2772-0.21210.1558-0.0154-0.04210.1775-0.00430.117719.9175-16.23914.4648
74.1076-4.4323-3.04696.03814.29443.0682-0.1808-0.2090.0326-0.18060.16710.0346-0.16230.11110.01370.1530.0180.00310.12750.02950.0599-4.5674-19.4474.168
80.0614-0.0369-0.05220.4187-0.04960.0633-0.0194-0.0599-0.0579-0.0252-0.0116-0.0455-0.01650.02990.0310.0213-0.0209-0.02840.2814-0.01130.09967.9047-22.839716.6914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLAp143 - 245
2X-RAY DIFFRACTION2ALLBp144 - 243
3X-RAY DIFFRACTION3ALLCp143 - 241
4X-RAY DIFFRACTION4ALLDp143 - 244
5X-RAY DIFFRACTION5ALLEp4 - 8
6X-RAY DIFFRACTION6ALLFp1 - 9
7X-RAY DIFFRACTION7ALLGp3 - 9
8X-RAY DIFFRACTION8ALLNp1 - 9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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