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万見
- PDB-9hq4: TTLL11 bound to microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hq4
タイトルTTLL11 bound to microtubule
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
  • Tubulin polyglutamylase TTLL11
キーワードLIGASE / TTLL11 / polyglutamylase / tubulin / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-glutamic acid ligase activity / protein-glutamic acid ligase activity, initiating / protein-glutamic acid ligase activity, elongating / microtubule severing / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane ...tubulin-glutamic acid ligase activity / protein-glutamic acid ligase activity, initiating / protein-glutamic acid ligase activity, elongating / microtubule severing / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Intraflagellar transport / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / Kinesins / GTPase activating protein binding / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / Recycling pathway of L1 / MHC class I protein binding / RHOH GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / microtubule-based process / intercellular bridge / Hedgehog 'off' state / spindle assembly / Activation of AMPK downstream of NMDARs / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / tubulin binding / MHC class II antigen presentation / cellular response to interleukin-4 / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / structural constituent of cytoskeleton / protein modification process / Aggrephagy / response to toxic substance / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / HCMV Early Events / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / azurophil granule lumen / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / cell body / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Potential therapeutics for SARS / microtubule / cytoskeleton / cilium / ciliary basal body / membrane raft / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / GTP binding / protein-containing complex binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / : / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin ...Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / : / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / TAXOL / Tubulin beta chain / Haloalkane dehalogenase / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin polyglutamylase TTLL11
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas pavonaceae (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Barinka, C. / Campbell, J. / Desfosses, A. / Gutsche, I.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science Foundation23-07149S チェコ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Mechanistic insights into TTLL11 polyglutamylase-mediated primary tubulin chain elongation.
著者: Jana Campbell / Miroslava Vosahlikova / Samar Ismail / Margareta Volnikova / Lucia Motlova / Julia Kudlacova / Kseniya Ustinova / Ivan Snajdr / Zora Novakova / Miroslav Basta / Irina Gutsche ...著者: Jana Campbell / Miroslava Vosahlikova / Samar Ismail / Margareta Volnikova / Lucia Motlova / Julia Kudlacova / Kseniya Ustinova / Ivan Snajdr / Zora Novakova / Miroslav Basta / Irina Gutsche / Marie-Jo Moutin / Ambroise Desfosses / Cyril Barinka /
要旨: Microtubules (MTs) undergo diverse posttranslational modifications that regulate their structural and functional properties. Among these, polyglutamylation-a dominant and conserved modification ...Microtubules (MTs) undergo diverse posttranslational modifications that regulate their structural and functional properties. Among these, polyglutamylation-a dominant and conserved modification targeting unstructured tubulin C-terminal tails-plays a pivotal role in defining the tubulin code. Here, we describe a mechanism by which tubulin tyrosine ligase-like 11 (TTLL11) expands and diversifies the code. Cryo-electron microscopy revealed a unique bipartite MT recognition strategy wherein TTLL11 binding and catalytic domains engage adjacent MT protofilaments. Biochemical and cellular assays identified previously uncharacterized polyglutamylation patterns, showing that TTLL11 directly extends the primary polypeptide chains of α- and β-tubulin in vitro, challenging the prevailing paradigms emphasizing lateral branching. Moreover, cell-based and in vivo data suggest a cross-talk between polyglutamylation and the detyrosination/tyrosination cycle likely linked to the TTLL11-mediated elongation of the primary α-tubulin chain. These findings unveil an unrecognized layer of complexity within the tubulin code and offer mechanistic insights into the molecular basis of functional specialization of MT cytoskeleton.
履歴
登録2024年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Tubulin polyglutamylase TTLL11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)315,14415
ポリマ－311,2545
非ポリマー3,89010
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 ACBDE

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: Native tubulin isolated from HEK 293T cells, unaligned regions are intrinsicly disordered
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / Plasmid details: suspension cell culture / 参照: UniProt: P68363
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Tubulin beta-5 chain


分子量: 49717.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: The C-terminal part of tubulin is intrinsicaly disordered thus not visible in the structure.
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / Plasmid details: suspension cell culture / 参照: UniProt: P07437
#3: タンパク質 Tubulin polyglutamylase TTLL11 / Tubulin--tyrosine ligase-like protein 11


分子量: 111410.188 Da / 分子数: 1 / Mutation: E441G / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The original protein contains N-terminal Halo tag on a flexible linker so it is not visible in the map or included in the model. TTLL11 containes several instriscally disordered regions that ...詳細: The original protein contains N-terminal Halo tag on a flexible linker so it is not visible in the map or included in the model. TTLL11 containes several instriscally disordered regions that are left out from the model.
由来: (組換発現) Pseudomonas pavonaceae (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TTLL11, C9orf20 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P0A3G4, UniProt: Q8NHH1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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非ポリマー , 3種, 10分子

#4: 化合物
ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER


分子量: 521.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL


分子量: 853.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of TTLL11 and two tubulin dimers / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK 293T
緩衝液pH: 7
詳細: 40 mM Tris-HCl, pH 7.0, 1 mM TCEP, 1 mM MgCl2, 5 % glycerol
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 239587 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築Accession code: AF-Q8NHH1-F1-v4 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00418271
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.60324812
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.6082825
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442727
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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