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- PDB-9ho2: Room temperature structure of Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxyla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ho2
タイトルRoom temperature structure of Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) in complex with Fe, 2-oxoglutarate and Factor X derived peptide fragment, excess Fe removed
要素
  • Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
  • Coagulation factor X
キーワードOXIDOREDUCTASE / AspH / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / O2 exposure / substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / : / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / cortical endoplasmic reticulum / limb morphogenesis ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / : / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / cortical endoplasmic reticulum / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / coagulation factor Xa / pattern specification process / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / : / face morphogenesis / structural constituent of muscle / response to ATP / positive regulation of proteolysis / roof of mouth development / Protein hydroxylation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / : / Gamma-carboxylation of protein precursors / detection of calcium ion / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium ion homeostasis / : / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to calcium ion / muscle contraction / regulation of protein stability / phospholipid binding / Golgi lumen / calcium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / blood coagulation / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / cell population proliferation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / proteolysis / : / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / TPR repeat region circular profile. / Epidermal growth factor-like domain. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / EGF-like domain profile. / Tetratricopeptide repeat / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / Coagulation factor X / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者de Munnik, M. / Rabe, P. / Brewitz, L. / Brasnett, A. / Zhou, T. / Schofield, C.J. / Kern, J.F.
資金援助 英国, 米国, 5件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/V003291/1 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM149528-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110501 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM126289 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM117126 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural basis of the promiscuity of the unusual Fe(II) and 2-oxoglutarate dependent human aspartate/asparagine-beta-hydroxylase.
著者: de Munnik, M. / Brasnett, A. / Zhou, T. / Myers, W. / Wang, Y. / Chatterjee, K. / Tumber, A. / Marshall, S.A. / Simon, P.S. / Aller, P. / Shilova, A. / Axford, D. / Makita, H. / Paley, D.W. / ...著者: de Munnik, M. / Brasnett, A. / Zhou, T. / Myers, W. / Wang, Y. / Chatterjee, K. / Tumber, A. / Marshall, S.A. / Simon, P.S. / Aller, P. / Shilova, A. / Axford, D. / Makita, H. / Paley, D.W. / Tiwari, V. / Stead, A.T. / Dehe, S. / Sanchez, H. / Rosenberg, D.J. / Alonso-Mori, R. / Bhowmick, A. / Yano, J. / Yachandra, V.K. / Park, J. / Park, S. / Orville, A.M. / Brewitz, L. / Kern, J.F. / Schofield, C.J. / Rabe, P.
履歴
登録2024年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
B: Coagulation factor X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6684
ポリマ－53,4672
非ポリマー2022
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18880 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)50.896, 91.011, 125.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Aspartate beta-hydroxylase / ASP beta-hydroxylase / Peptide-aspartate beta-dioxygenase


分子量: 49276.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPH, BAH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド Coagulation factor X


分子量: 4190.384 Da / 分子数: 1 / Mutation: C90S, C95S, C112S, C121S / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.9 %
解説: Needle morphology, average distribution ~3 um x 3 um x 80 um
結晶化温度: 278 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 16% PEG 3350, 0.1 M Bis Tris propane pH 7.5, 0.1 M KSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Ambient temp details: room temperature / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SLAC LCLS / ビームライン: MFX / 波長: 1.265982 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX340-HS / 検出器: CCD / 日付: 2024年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.265982 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→23.57 Å / Num. obs: 52092 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 46.74 % / Biso Wilson estimate: 33.24 Å2 / CC1/2: 0.97 / R split: 0.17 / Net I/σ(I): 4.675
反射 シェル解像度: 1.83→1.86 Å / 冗長度: 10.37 % / Mean I/σ(I) obs: 0.616 / Num. unique obs: 2529 / CC1/2: 0.316 / R split: 0.965 / % possible all: 99.76
Serial crystallography measurementPulse photon energy: 1.8 keV / XFEL pulse repetition rate: 30 Hz
Serial crystallography sample delivery解説: ADE tape drive / 手法: injection
Serial crystallography sample delivery injection解説: ADE tape drive / Flow rate: 6 µL/min

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1-5286精密化
cctbx.xfelデータ削減
cctbx.xfel.mergeデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.83→23.57 Å / SU ML: 0.2948 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.287
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 2000 3.85 %
Rwork0.1931 49986 -
obs0.1941 51986 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→23.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3473 0 11 179 3663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00313628
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52254924
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043648
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.59431328
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.83-1.880.39721390.3823465X-RAY DIFFRACTION98.88
1.88-1.930.31451400.33683491X-RAY DIFFRACTION99.64
1.93-1.980.36281400.31853534X-RAY DIFFRACTION99.97
1.98-2.050.30581420.27423540X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.120.28931430.23783553X-RAY DIFFRACTION99.97
2.12-2.210.28011410.22963529X-RAY DIFFRACTION99.97
2.21-2.310.31091410.22713539X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.430.20671430.21513561X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.580.25981420.20883551X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.780.24181420.20943572X-RAY DIFFRACTION99.97
2.78-3.060.23931440.20413585X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.50.20471450.18133620X-RAY DIFFRACTION100
3.5-4.40.16321460.14863648X-RAY DIFFRACTION99.95
4.4-23.570.17471520.15723798X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.01206352845652.2602808035374-0.702166167714937.5164692738915-5.36184618219044.0733610539478-0.30082669805210.25107489360396-0.90487885751142-0.755845384781770.28808364890415-1.01216609326380.881210283216840.94490179996598-0.0161357738860940.377569401778310.046863080494990.0834301333883570.512902153787860.00803091972040390.3846983565542710.75566066698819.1806045835238.522094815767
29.2438031254536-1.455792473144-4.39023959661394.40723546760262.1730248272825.4095166193587-0.0405217367358110.9077264872396-0.38877578264226-0.48215152181766-0.025837750307595-0.0135921391081410.48100901404276-0.704459951228580.0236480344359230.5102548708537-0.0520384823503040.0979738365683970.53000851662692-0.00111510369221650.3338389175799411.68226674403219.0998118331829.966989579498
30.59621556726830.042395876221242-0.0666859445992320.414851739127860.0577085674998931.20385197980670.260574070553110.0564185068825750.170957639036360.17828127878508-0.0046029469874757-0.10114409965107-0.24125810749051-0.20847781047726-0.218925947785110.700555237059370.00596806796703240.0135081072159860.93773163119669-0.124711568200730.933543625548921.08426883613889.163725780072220.49164974919
40.593721166886090.122947112161361.2055366450743.2024600049413.21946335797044.17389844822630.295147778733960.10813264183710.0052691916630637-0.33754596326648-0.040141610502185-0.073495355157836-0.282542480934260.2023707596015-0.190065788338890.41077262893322-0.0435146223195190.102261345750860.403490037408420.0181836172466740.3648000697830815.94143126724613.59165497941612.234490923953
52.9304125330749-0.036751762864143-1.09104759127131.79337982288690.164402357491373.37132662905750.0324565022653440.436042640903580.2195545593356-0.228592613264710.019259475849109-0.006506361567754-0.20026654764111-0.30272357709085-0.0225887147705270.205071256070320.0229198002895080.00692049596975930.251963347820960.0277952057084960.224188856556214.377668765784826.25588681011146.409732872118
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'B' and (resid 99 through 103 )BC99 - 1031 - 5
22chain 'B' and (resid 104 through 113 )BC104 - 1136 - 15
33chain 'B' and (resid 114 through 116 )BC114 - 11616 - 18
44chain 'A' and (resid 331 through 538 )AA331 - 5381 - 208
55chain 'A' and (resid 539 through 758 )AA539 - 758209 - 428

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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