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- PDB-9hmf: Periplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hmf
タイトルPeriplasmic scaffold of the Campylobacter jejuni flagellar motor (alpha carbon trace)
要素
  • Chemotaxis protein MotB, putative
  • Flagellar protein FliL
  • Lipoprotein, putative
  • PDZ domain-containing protein
  • Paralyzed flagella protein PflA
  • TPR domain protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / molecular machines / flagellar motor / molecular evolution / in situ / scaffold / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / chemotaxis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar protein FlgP / FlgT, N-terminal domain superfamily / Flagellar basal body-associated protein FliL / Flagellar basal body-associated protein FliL / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / PDZ domain / PDZ domain 6 / : / OmpA-like domain profile. ...Flagellar protein FlgP / FlgT, N-terminal domain superfamily / Flagellar basal body-associated protein FliL / Flagellar basal body-associated protein FliL / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / PDZ domain / PDZ domain 6 / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / PDZ domain / OmpA-like domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Paralyzed flagella protein PflA / Chemotaxis protein MotB, putative / Lipoprotein, putative / Flagellar protein FliL / TPR domain protein / PDZ domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Drobnic, T. / Beeby, M.
資金援助 英国, フランス, 米国, 7件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M011178/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V000799/1 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0028/2021-HOCHBERG フランス
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI065539 米国
Cancer Research UKFC001143 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001143 英国
Wellcome TrustFC001143 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Molecular model of a bacterial flagellar motor reveals a "parts-list" of protein adaptations to increase torque.
著者: Tina Drobnič / Eli J Cohen / Tom Calcraft / Mona Alzheimer / Kathrin Froschauer / Sarah Svensson / William H Hoffmann / Nanki Singh / Sriram G Garg / Louie Henderson / Trishant R Umrekar / ...著者: Tina Drobnič / Eli J Cohen / Tom Calcraft / Mona Alzheimer / Kathrin Froschauer / Sarah Svensson / William H Hoffmann / Nanki Singh / Sriram G Garg / Louie Henderson / Trishant R Umrekar / Andrea Nans / Deborah Ribardo / Francesco Pedaci / Ashley L Nord / Georg K A Hochberg / David R Hendrixson / Cynthia M Sharma / Peter B Rosenthal / Morgan Beeby /
要旨: One hurdle to understanding how molecular machines work, and how they evolve, is our inability to see their structures . Here we describe a minicell system that enables cryogenic electron microscopy ...One hurdle to understanding how molecular machines work, and how they evolve, is our inability to see their structures . Here we describe a minicell system that enables cryogenic electron microscopy imaging and single particle analysis to investigate the structure of an iconic molecular machine, the bacterial flagellar motor, which spins a helical propeller for propulsion. We determine the structure of the high-torque motor including the subnanometre-resolution structure of the periplasmic scaffold, an adaptation essential to high torque. Our structure enables identification of new proteins, and interpretation with molecular models highlights origins of new components, reveals modifications of the conserved motor core, and explain how these structures both template a wider ring of motor proteins, and buttress the motor during swimming reversals. We also acquire insights into universal principles of flagellar torque generation. This approach is broadly applicable to other membrane-residing bacterial molecular machines complexes.
履歴
登録2024年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Flagellar protein FliL
P: Flagellar protein FliL
Q: Flagellar protein FliL
R: Flagellar protein FliL
K: Paralyzed flagella protein PflA
L: TPR domain protein
D: PDZ domain-containing protein
E: PDZ domain-containing protein
F: PDZ domain-containing protein
G: PDZ domain-containing protein
H: PDZ domain-containing protein
I: PDZ domain-containing protein
J: PDZ domain-containing protein
C: Lipoprotein, putative
B: Lipoprotein, putative
A: Lipoprotein, putative
M: Chemotaxis protein MotB, putative
N: Chemotaxis protein MotB, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)665,69118
ポリマ－665,69118
非ポリマー00
水00
1
O: Flagellar protein FliL
P: Flagellar protein FliL
Q: Flagellar protein FliL
R: Flagellar protein FliL
K: Paralyzed flagella protein PflA
L: TPR domain protein
D: PDZ domain-containing protein
E: PDZ domain-containing protein
F: PDZ domain-containing protein
G: PDZ domain-containing protein
H: PDZ domain-containing protein
I: PDZ domain-containing protein
J: PDZ domain-containing protein
C: Lipoprotein, putative
B: Lipoprotein, putative
A: Lipoprotein, putative
M: Chemotaxis protein MotB, putative
N: Chemotaxis protein MotB, putative
x 17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,316,751306
ポリマ－11,316,751306
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation16

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要素

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タンパク質 , 6種, 18分子 OPQRKLDEFGHIJCBAMN

#1: タンパク質
Flagellar protein FliL / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19902.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 参照: UniProt: A0A0H3PIF6
#2: タンパク質 Paralyzed flagella protein PflA / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 91084.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 参照: UniProt: A0A0H3PAU5
#3: タンパク質 TPR domain protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 93534.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 参照: UniProt: A0A0H3PJ87
#4: タンパク質
PDZ domain-containing protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 41455.691 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 参照: UniProt: A0A1E7NUR8
#5: タンパク質 Lipoprotein, putative / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 18545.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 参照: UniProt: A0A0H3PCP8
#6: タンパク質 Chemotaxis protein MotB, putative / 座標モデル: Cα原子のみ (Chain-M)


分子量: 27817.662 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 参照: UniProt: A0A0H3PBX6

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Periplasmic scaffold structures of the Campylobacter jejuni flagellar motor
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81-176
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影
IDImaging-ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
111750GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
2150FEI FALCON III (4k x 4k)
画像スキャン
動画フレーム数/画像IDImage recording-IDEntry-ID
32119HMF
229HMF

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.1.1粒子像選択manual
2EPU画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C17 (17回回転対称)
3次元再構成解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32790 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDChain-IDSource nameタイプ
11AAlphaFoldin silico model
21BAlphaFoldin silico model
31CAlphaFoldin silico model
41DAlphaFoldin silico model
51EAlphaFoldin silico model
61FAlphaFoldin silico model
71GAlphaFoldin silico model
81HAlphaFoldin silico model
91IAlphaFoldin silico model
101JAlphaFoldin silico model
111KAlphaFoldin silico model
121LAlphaFoldin silico model
131MAlphaFoldin silico model
141NAlphaFoldin silico model
151OSwissModelin silico model
161PSwissModelin silico model
171QSwissModelin silico model
181RSwissModelin silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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