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万見
- PDB-9hgj: HSV-1 Origin Binding Protein in complex with double-stranded DNA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hgj
タイトルHSV-1 Origin Binding Protein in complex with double-stranded DNA recognition sequence OriS and non-hydrolyzable ATP analog
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*AP*GP*CP*GP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*TP*CP*GP*TP*CP*CP*CP*AP*AP*TP*A)-3')
  • DNA (5'-D(P*TP*AP*TP*TP*GP*GP*GP*AP*CP*GP*AP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*AP*AP*CP*GP*CP*TP*T)-3')
  • Replication origin-binding protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA / Helicase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication origin binding / helicase activity / DNA replication / host cell nucleus / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Replication origin-binding protein / Origin of replication binding protein / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / DNA / DNA (> 10) / Replication origin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Gustavsson, E. / Grunewald, K. / Elias, P. / Hallberg, B.M.
資金援助 スウェーデン, ドイツ, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council2017-06702 スウェーデン
German Research Foundation (DFG)152/772-1|152/774-1|152/775-1|152/776-1|152/777-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2025
タイトル: The Herpes simplex Origin Binding Protein: Mechanisms for sequence specific DNA binding and dimerization revealed by Cryo-EM
著者: Gustavsson, E. / Grunewald, K. / Elias, P. / Hallberg, B.M.
履歴
登録2024年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication origin-binding protein
B: Replication origin-binding protein
C: DNA (5'-D(P*TP*AP*TP*TP*GP*GP*GP*AP*CP*GP*AP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*AP*AP*CP*GP*CP*TP*T)-3')
D: DNA (5'-D(P*AP*AP*GP*CP*GP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*TP*CP*GP*TP*CP*CP*CP*AP*AP*TP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,1857
ポリマ－239,1144
非ポリマー1,0713
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Replication origin-binding protein / OriBP


分子量: 94887.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL9, HHV1gp016, hmpv214_0009
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: D3YPE9
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*AP*TP*TP*GP*GP*GP*AP*CP*GP*AP*AP*GP*TP*GP*CP*GP*AP*AP*CP*GP*CP*TP*T)-3')


分子量: 24553.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: GenBank: 2582897638
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*AP*GP*CP*GP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*TP*CP*GP*TP*CP*CP*CP*AP*AP*TP*A)-3')


分子量: 24785.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: GenBank: 2582897638
#4: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HSV-1 Origin Binding Protein in complex with double-stranded DNA recognition sequence OriS and non-hydrolyzable ATP analog
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.8
詳細: 20mM HEPES pH7.8, 150mM NaCl, 5mM MgCl2, 2mM DTT, 5vol% Glycerol
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
42 mMDTTC4H10O2S21
55 vol%GlycerolC3H8O31
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.2粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.9.8.92モデルフィッティング
9cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.2３次元再構成
19Servalcatモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 226401 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 9HGI

9hgi


Accession code: 9HGI / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3.53→3.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / SU B: 22.691 / SU ML: 0.343 / ESU R: 0.697
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.32671 --
obs0.32671 91462 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 191.798 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 13666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0110.01214120
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01612843
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.8961.82919348
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.6651.73329494
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.7115.1111855
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg6.3225131
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg12.691102102
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1310.2042233
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.0216055
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.023287
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it20.86317.8666457
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other20.86317.8666457
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it33.41732.2748059
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other33.41632.2778060
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it22.60621.0537663
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other22.60621.0537663
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other37.18437.89511290
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined55.307235.4354056
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other55.306235.4454057
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.364 6816 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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