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- PDB-9hfz: Crystal structure of M. smegmatis GMP reductase in complex with IMP. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hfz
タイトルCrystal structure of M. smegmatis GMP reductase in complex with IMP.
要素GMP reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / GMP reductase / GuaB1 / CBS domain / Mycobacterium smegmatis
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP reductase / GMP reductase activity / IMP salvage / IMP dehydrogenase activity / purine ribonucleoside salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP reductase-like / : / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSINIC ACID / GMP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Dolezal, M. / Pichova, I.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)LX22NPO5103European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural basis for allosteric regulation of mycobacterial guanosine 5´-monophosphate reductase by ATP and GTP.
著者: Michal Doležal / Zdeněk Knejzlík / Tomáš Kouba / Anatolij Filimoněnko / Hana Šváchová / Matteo Dedola / Martin Klíma / Iva Pichová /
要旨: Guanosine 5'-monophosphate reductase (GMPR) is a crucial enzyme in the purine salvage pathway that catalyses the NADPH-dependent conversion of GMP to IMP, thereby contributing to purine nucleotide ...Guanosine 5'-monophosphate reductase (GMPR) is a crucial enzyme in the purine salvage pathway that catalyses the NADPH-dependent conversion of GMP to IMP, thereby contributing to purine nucleotide homeostasis. Mycobacterium smegmatis GMPR (MsmGMPR) contains a regulatory cystathionine β-synthase (CBS) domain, which mediates allosteric modulation by ATP and GTP. However, MsmGMPR exhibits an atypical tertiary structure that is incompatible with the acknowledged regulatory mechanisms of IMPDH/GMPR family enzymes. Here, we combine X-ray crystallography, cryogenic electron microscopy, and biochemical binding assays to elucidate the molecular basis of MsmGMPR regulation by ATP and GTP. We show that ATP stabilises a compressed conformation that inhibits the enzyme by restricting access to the active site and preventing NADPH binding. In contrast, GTP counteracts ATP binding, promoting an active conformation that enables catalysis. Our results provide insight into how MsmGMPR senses and responds to the purine nucleotide balance, revealing a distinct utilisation of the CBS domain compared with its typical role in IMPDH/GMPR enzymes.
履歴
登録2024年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP reductase
B: GMP reductase
C: GMP reductase
D: GMP reductase
E: GMP reductase
F: GMP reductase
G: GMP reductase
H: GMP reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)419,83124
ポリマ－414,2598
非ポリマー5,57116
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area42770 Å2
ΔGint-252 kcal/mol
Surface area129700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.910, 145.910, 146.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.628, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
GMP reductase / Guanosine 5'-monophosphate reductase / GMPR


分子量: 51782.434 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 遺伝子: guaB1, MSMEG_3634, MSMEI_3548 / プラスミド: pTriex / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0QYE8, GMP reductase
#2: 化合物
ChemComp-IMP / INOSINIC ACID


分子量: 348.206 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.03 M Magnesium chloride 0.03 M Calcium chloride 20% (v/v) Ethylene glycol 10.0% (v/v) PEG 8000 0.1 M Tris/BICINE, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月10日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.11 Å / Num. obs: 222592 / % possible obs: 97.93 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 69.78 Å2 / CC1/2: 0.979 / CC star: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1935 / Rpim(I) all: 0.1759 / Rrim(I) all: 0.2622 / Net I/σ(I): 2.83
反射 シェル解像度: 2.8→2.83 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 1.922 / Mean I/σ(I) obs: 0.38 / Num. unique obs: 7232 / CC1/2: 0.143 / CC star: 0.5 / Rpim(I) all: 1.747 / Rrim(I) all: 2.605 / % possible all: 93.02

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS20200417データ削減
XSCALE20220220データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
Coot0.9.8.1 ELモデル構築
PHENIX1.21_5204精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→48.11 Å / SU ML: 0.5891 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 42.1421
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3523 5684 5 %
Rwork0.324 107891 -
obs0.3254 113575 97.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26650 0 368 0 27018
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00227474
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46437474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04094494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00384946
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.54099882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.830.4421790.40483418X-RAY DIFFRACTION93.02
2.83-2.870.39581770.40373334X-RAY DIFFRACTION91.27
2.87-2.90.43671900.40563535X-RAY DIFFRACTION97.31
2.9-2.940.38381900.39313606X-RAY DIFFRACTION99.09
2.94-2.980.42661920.38133669X-RAY DIFFRACTION99.03
2.98-3.020.4411890.3873593X-RAY DIFFRACTION99.4
3.02-3.060.40341920.37263650X-RAY DIFFRACTION98.97
3.06-3.10.36021900.36813610X-RAY DIFFRACTION99.16
3.1-3.150.37451900.37153611X-RAY DIFFRACTION99.04
3.15-3.210.43451920.38443634X-RAY DIFFRACTION98.94
3.21-3.260.43611910.38193641X-RAY DIFFRACTION99.12
3.26-3.320.36181920.35333644X-RAY DIFFRACTION98.66
3.32-3.380.39331890.3533585X-RAY DIFFRACTION98.98
3.38-3.450.34781900.34843599X-RAY DIFFRACTION98.52
3.45-3.530.37141830.33643486X-RAY DIFFRACTION95.08
3.53-3.610.36091910.32973636X-RAY DIFFRACTION99.07
3.61-3.70.35491910.32393632X-RAY DIFFRACTION99.38
3.7-3.80.38181900.31973626X-RAY DIFFRACTION98.89
3.8-3.910.37231930.31693652X-RAY DIFFRACTION98.79
3.91-4.040.35951910.31623627X-RAY DIFFRACTION98.68
4.04-4.180.3371920.29723658X-RAY DIFFRACTION99.07
4.18-4.350.28911900.27823595X-RAY DIFFRACTION98.93
4.35-4.550.31541910.30083619X-RAY DIFFRACTION98.35
4.55-4.790.32861840.30073520X-RAY DIFFRACTION96.13
4.79-5.090.32881930.29873658X-RAY DIFFRACTION98.92
5.09-5.480.29991920.30053654X-RAY DIFFRACTION99.3
5.48-6.030.34571930.31273652X-RAY DIFFRACTION99
6.03-6.90.37451880.32443560X-RAY DIFFRACTION95.91
6.9-8.680.33681920.31073649X-RAY DIFFRACTION98.13
8.68-48.110.31841870.29673538X-RAY DIFFRACTION93.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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