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- PDB-9hfp: ROCK2 IN COMPLEX WITH CPD7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hfp
タイトルROCK2 IN COMPLEX WITH CPD7
要素Rho-associated protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / KINASE / complex structure / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of connective tissue growth factor production / cellular response to acetylcholine / positive regulation of centrosome duplication / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / negative regulation of protein localization to lysosome / regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of fibroblast growth factor production / response to transforming growth factor beta / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process ...positive regulation of connective tissue growth factor production / cellular response to acetylcholine / positive regulation of centrosome duplication / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / negative regulation of protein localization to lysosome / regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of fibroblast growth factor production / response to transforming growth factor beta / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of cell junction assembly / negative regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of nervous system process / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of cellular response to hypoxia / host-mediated perturbation of viral process / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / embryonic morphogenesis / negative regulation of biomineral tissue development / regulation of cell motility / cellular response to testosterone stimulus / regulation of establishment of endothelial barrier / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of stress fiber assembly / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / cortical actin cytoskeleton organization / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of amyloid-beta formation / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / mRNA destabilization / mitotic cytokinesis / centrosome duplication / RHOH GTPase cycle / smooth muscle contraction / RHOA GTPase cycle / endopeptidase activator activity / epithelial to mesenchymal transition / Rho protein signal transduction / regulation of cell adhesion / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of angiogenesis / blood vessel diameter maintenance / response to ischemia / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / regulation of circadian rhythm / small GTPase binding / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / rhythmic process / G alpha (12/13) signalling events / positive regulation of protein phosphorylation / actin cytoskeleton organization / protease binding / Potential therapeutics for SARS / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / cytoskeleton / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / positive regulation of gene expression / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Rho-associated protein kinase 2, HR1 domain / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...: / Rho-associated protein kinase 2, HR1 domain / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Rho-associated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Scheufler, C. / Griessner, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2025
タイトル: Discovery and Optimization of Selective Inhibitors of Large Tumor Suppressor Kinases LATS1 and 2 for In Vivo Investigation of the Hippo-YAP Pathway in Tissue Regeneration.
著者: Namoto, K. / Vangrevelinghe, E. / Machauer, R. / Behnke, D. / Buschmann, N. / Lachal, J. / Schipp, K. / Sorge, M. / Barker, K. / Fabbiani, F. / Piechon, P. / Connor, L.E. / Laurent, S. / ...著者: Namoto, K. / Vangrevelinghe, E. / Machauer, R. / Behnke, D. / Buschmann, N. / Lachal, J. / Schipp, K. / Sorge, M. / Barker, K. / Fabbiani, F. / Piechon, P. / Connor, L.E. / Laurent, S. / Lohmann, F. / Unterreiner, V. / George, E.L. / Redmond, E. / Wang, L. / Scheufler, C. / Sohal, B. / Sailer, A.W. / Glatthar, R. / Tchorz, J.S. / Maibaum, J.
履歴
登録2024年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7802
ポリマ－45,4721
非ポリマー3081
水00
1
A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,5604
ポリマ－90,9432
非ポリマー6172
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/31
Buried area3330 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area33880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.968, 90.968, 338.333
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 2 / Rho kinase 2 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 2 / coiled-coil-containing ...Rho kinase 2 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 2 / coiled-coil-containing protein kinase II / ROCK-II / p164 ROCK-2


分子量: 45471.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK2, KIAA0619 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: O75116, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1IUI / ~{N}-[4-[(3~{R})-piperidin-3-yl]oxyphenyl]-1~{H}-pyrrolo[2,3-b]pyridin-4-amine


分子量: 308.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H20N4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.32 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: The purified protein was used in crystallisation trials employing both, a standard screen with approximately 1200 different conditions, as well as crystallisation conditions identified using ...詳細: The purified protein was used in crystallisation trials employing both, a standard screen with approximately 1200 different conditions, as well as crystallisation conditions identified using literature data. Conditions initially obtained have been optimised using standard strategies, systematically varying parameters critically influencing crystallisation, such as temperature, protein concentration, drop ratio, and others. These conditions were also refined by systematically varying pH or precipitant concentrations.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99988 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→41.2 Å / Num. obs: 18434 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.77 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.92→3.17 Å / 冗長度: 2.82 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 3935 / Rrim(I) all: 0.532 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: NONE

解像度: 2.92→41.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.452 / SU Rfree Blow DPI: 0.266 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.265
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2204 609 -RANDOM
Rwork0.2053 ---
obs0.2059 18434 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 82.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.8064 Å20 Å20 Å2
2---9.8064 Å20 Å2
3---19.6129 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.92→41.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3065 0 23 0 3088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0093169HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.954305HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1052SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes544HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3169HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion397SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2513SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.66
LS精密化 シェル解像度: 2.92→2.95 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2505 25 -
Rwork0.2894 --
obs0.2876 615 99.17 %
精密化 TLSOrigin x: 10.4607 Å / Origin y: 17.1483 Å / Origin z: 29.2729 Å
111213212223313233
T-0.0476 Å2-0.2462 Å2-0.0376 Å2-0.0201 Å20.0747 Å2---0.0008 Å2
L1.2137 °2-0.363 °20.2555 °2-0.9796 °2-1.4442 °2--3.1726 °2
S0.1746 Å °-0.0712 Å °-0.1983 Å °-0.0712 Å °-0.1822 Å °0.1596 Å °-0.1983 Å °0.1596 Å °0.0075 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* L|1 }A23 - 417
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* L|1 }L1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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