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- PDB-9h9p: Spokes 12 and 13 of the human gamma-tubulin ring complex in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h9p
タイトルSpokes 12 and 13 of the human gamma-tubulin ring complex in complex with CDK5RAP2 and docked MZT2/GCP2-NHD module
要素
  • CDK5 regulatory subunit-associated protein 2
  • Gamma-tubulin complex component 6
  • Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
  • Mitotic-spindle organizing protein 2A
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードCELL CYCLE / cytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / CDK5RAP2 / Homo / sapiens / GCP6 / GCP2 / gamma-tubulin complex protein / MZT2 / Mozart / Mozart2 / module / CM1 / CM1 motif / CEP215
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleator activity / negative regulation of centriole replication / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / microtubule organizing center organization / polar microtubule / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization ...microtubule nucleator activity / negative regulation of centriole replication / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / microtubule organizing center organization / polar microtubule / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule nucleation / microtubule bundle formation / gamma-tubulin binding / non-motile cilium / regulation of neuron differentiation / centrosome cycle / negative regulation of neuron differentiation / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / pericentriolar material / centriole replication / cell leading edge / mitotic sister chromatid segregation / microtubule organizing center / positive regulation of microtubule polymerization / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / neurogenesis / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / centriole / tubulin binding / brain development / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / neuron migration / apical part of cell / spindle pole / cell junction / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / sperm principal piece / protein-containing complex assembly / sperm midpiece / microtubule binding / cytoskeleton / microtubule / calmodulin binding / neuron projection / transcription cis-regulatory region binding / ciliary basal body / centrosome / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / : / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2-like, coiled coil / MOZART2 family / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Centrosomin, N-terminal motif 1 / Centrosomin N-terminal motif 1 / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin ...CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / : / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2-like, coiled coil / MOZART2 family / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Centrosomin, N-terminal motif 1 / Centrosomin N-terminal motif 1 / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tubulin gamma-1 chain / Mitotic-spindle organizing protein 2A / Gamma-tubulin complex component 6 / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / Gamma-tubulin complex component 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Vermeulen, B.J.A. / Pfeffer, S.
資金援助 ドイツ, 6件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schi 295/4-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)PF 963/4-1 ドイツ
Other private
German Research Foundation (DFG)INST 35/1314-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1134-1 FUGG ドイツ
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the interplay between microtubule polymerases, γ-tubulin complexes and their receptors.
著者: Anjun Zheng / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Nicole Lübbehusen / Matthias P Mayer / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for controlled nucleation of microtubules from α/β-tubulin heterodimers. At the cytoplasmic side of the yeast spindle pole body, the ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for controlled nucleation of microtubules from α/β-tubulin heterodimers. At the cytoplasmic side of the yeast spindle pole body, the CM1-containing receptor protein Spc72 promotes γ-TuRC assembly from seven γ-tubulin small complexes (γ-TuSCs) and recruits the microtubule polymerase Stu2, yet their molecular interplay remains unclear. Here, we determine the cryo-EM structure of the Candida albicans cytoplasmic nucleation unit at 3.6 Å resolution, revealing how the γ-TuRC is assembled and conformationally primed for microtubule nucleation by the dimerised Spc72 CM1 motif. Two coiled-coil regions of Spc72 interact with the conserved C-terminal α-helix of Stu2 and thereby position the α/β-tubulin-binding TOG domains of Stu2 in the vicinity of the microtubule assembly site. Collectively, we reveal the function of CM1 motifs in γ-TuSC oligomerisation and the recruitment of microtubule polymerases to the γ-TuRC.
#1: ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: MZT Proteins Form Multi-Faceted Structural Modules in the γ-Tubulin Ring Complex.
著者: Michal Wieczorek / Tzu-Lun Huang / Linas Urnavicius / Kuo-Chiang Hsia / Tarun M Kapoor /
要旨: Microtubule organization depends on the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), a ∼2.3-MDa nucleation factor comprising an asymmetric assembly of γ-tubulin and GCP2-GCP6. However, it is currently ...Microtubule organization depends on the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), a ∼2.3-MDa nucleation factor comprising an asymmetric assembly of γ-tubulin and GCP2-GCP6. However, it is currently unclear how the γ-TuRC-associated microproteins MZT1 and MZT2 contribute to the structure and regulation of the holocomplex. Here, we report cryo-EM structures of MZT1 and MZT2 in the context of the native human γ-TuRC. MZT1 forms two subcomplexes with the N-terminal α-helical domains of GCP3 or GCP6 (GCP-NHDs) within the γ-TuRC "lumenal bridge." We determine the X-ray structure of recombinant MZT1/GCP6-NHD and find it is similar to that within the native γ-TuRC. We identify two additional MZT/GCP-NHD-like subcomplexes, one of which is located on the outer face of the γ-TuRC and comprises MZT2 and GCP2-NHD in complex with a centrosomin motif 1 (CM1)-containing peptide. Our data reveal how MZT1 and MZT2 establish multi-faceted, structurally mimetic "modules" that can expand structural and regulatory interfaces in the γ-TuRC.
履歴
登録2024年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDK5 regulatory subunit-associated protein 2
G: CDK5 regulatory subunit-associated protein 2
L: Gamma-tubulin complex component 6
M: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
l: Tubulin gamma-1 chain
m: Tubulin gamma-1 chain
C: Mitotic-spindle organizing protein 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)856,9739
ポリマ－856,0867
非ポリマー8862
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 7分子 AGLMlmC

#1: タンパク質 CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / CDK5 activator-binding protein C48 / Centrosome-associated protein 215


分子量: 215417.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK5RAP2, CEP215, KIAA1633 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96SN8
#2: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 6 / GCP-6


分子量: 200733.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela S3 / 参照: UniProt: Q96RT7
#3: タンパク質 Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2 / GCP-2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / h103p / hGrip103 / Spindle pole body protein ...GCP-2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / h103p / hGrip103 / Spindle pole body protein Spc97 homolog / hSpc97


分子量: 105765.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela S3 / 参照: UniProt: Q9BSJ2
#4: タンパク質 Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / Gamma-tubulin complex component 1 / GCP-1


分子量: 51255.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela S3 / 参照: UniProt: P23258
#5: タンパク質 Mitotic-spindle organizing protein 2A / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 2A


分子量: 16240.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela S3 / 参照: UniProt: Q6P582

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非ポリマー , 1種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Spokes 12 and 13 of the human gamma-tubulin ring complex in complex with CDK5RAP2 and docked MZT2/GCP2-NHD module
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 137513 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 40.95 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001916666
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.498122500
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03732563
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00352812
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.41842186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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