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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9h34 | |||||||||
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| Title | T2R-TTL-PROTAC1 complex | |||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationtubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding ...tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / growth cone / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / microtubule / neuron projection / cilium / protein heterodimerization activity / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.3 Å | |||||||||
Authors | Maiocchi, A. / Abel, A.-C. / Steinmetz, M.O. / Passarella, D. / Prota, A.E. | |||||||||
| Funding support | European Union, Switzerland, 2items
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Citation | Journal: To Be PublishedTitle: Effective tubulin degradation by rationally designed Proteolysis Targeting Chimeras Authors: Maiocchi, A. / Abel, A.-C. / Basellini, M. / Perez Pena, H. / Boiarska, Z. / Ferrandi, E. / Kozicka, Z. / Fasano, V. / Pieraccini, S. / Cappelletti, G. / Steinmetz, M.O. / Prota, A.E. / Passarella, D. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 9h34.cif.gz | 1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9h34.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 9h34.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9h34_validation.pdf.gz | 2.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9h34_full_validation.pdf.gz | 2.5 MB | Display | |
| Data in XML | 9h34_validation.xml.gz | 91.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 9h34_validation.cif.gz | 114.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/9h34 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/9h34 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9h30C ![]() 9h31C ![]() 9h32C ![]() 9h33C C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
| #1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-Non-polymers , 9 types, 213 molecules 














| #5: Chemical | | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-MES / | #10: Chemical | #11: Chemical | ChemComp-A1ISB / ( | Mass: 1137.624 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Formula: C57H65ClN8O15 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #12: Chemical | ChemComp-ACP / | #13: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | N |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.66 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 4% PEG 4K, 13% glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 0.1 M MES/Imidazole, 5 mM L-tyrosine |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1.00003 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 21, 2023 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.00003 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.3→49.72 Å / Num. obs: 132501 / % possible obs: 99.98 % / Redundancy: 54.1 % / Biso Wilson estimate: 67.58 Å2 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1021 / Rpim(I) all: 0.01401 / Rrim(I) all: 0.1031 / Net I/σ(I): 29.63 |
| Reflection shell | Resolution: 2.3→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 4.39 / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique obs: 4409 / CC1/2: 0.508 / Rpim(I) all: 0.5898 / Rrim(I) all: 4.43 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.3→49.72 Å / SU ML: 0.3563 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.7476 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 89.62 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→49.72 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|
Movie
Controller
About Yorodumi






X-RAY DIFFRACTION
Switzerland, 2items
Citation



PDBj






