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- PDB-9h2i: Dihydrolipoyl Dehydrogenase (E3) in complex with the binding doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h2i
タイトルDihydrolipoyl Dehydrogenase (E3) in complex with the binding domain of Dihydrolipoamide Acetyltransferase (E2) from the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
要素
  • Dihydrolipoyl dehydrogenase
  • Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードFLAVOPROTEIN / complex / pyruvate dehydrogenase / electrostatic binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / pyruvate catabolic process / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA ...glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / pyruvate catabolic process / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / disulfide oxidoreductase activity / pyruvate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / pyruvate metabolic process / acetyltransferase activity / tricarboxylic acid cycle / one-carbon metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / response to oxidative stress / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Biotin-requiring enzyme / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Bothe, S.N. / Zajec Hudnik, T. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A cooperative binding mechanism steers the recruitment of peripheral subunits in the E. coli pyruvate dehydrogenase complex
著者: Bothe, S.N. / Racunica, D. / Zajec Hudnik, T. / Zdanowicz, R. / Bothe, A. / Giese, C. / Glockshuber, R.
履歴
登録2024年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,0305
ポリマ－108,4593
非ポリマー1,5712
水10,467581
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12950 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area36570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.703, 88.353, 200.687
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / E2


分子量: 7210.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aceF, b0115, JW0111 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06959, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
#2: タンパク質 Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenases ...Dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenases complexes / Glycine cleavage system L protein


分子量: 50624.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lpdA, lpd, b0116, JW0112 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9P0, dihydrolipoyl dehydrogenase
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 18% w/v PEG 3350, 200 mM disodium malonate, pH 4.0 1 uL reservoir + 2 uL 11.4 mg/mL E3:PSBD complex

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→100.3 Å / Num. obs: 77255 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 1.09 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3810 / CC1/2: 0.778 / Rpim(I) all: 0.3 / Rrim(I) all: 1.13 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.97→36.86 Å / SU ML: 0.2166 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.7933
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2307 3904 5.06 %
Rwork0.1898 73266 -
obs0.1919 77170 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→36.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7459 0 106 581 8146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00747706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.913410448
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05811199
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00661334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.60362806
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.97-1.990.31681270.27172571X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.020.32831490.25012606X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.050.26571380.23962557X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.070.30711450.23832587X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.10.28381310.23432614X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.130.26651480.22662525X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.170.27261460.22222619X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.20.28131410.21532573X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.240.25031500.222591X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.280.26771470.22732603X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.330.28761260.21962612X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.370.29641350.21542557X-RAY DIFFRACTION99.96
2.37-2.430.27711440.20932617X-RAY DIFFRACTION99.93
2.43-2.480.21781380.20792563X-RAY DIFFRACTION99.93
2.48-2.540.2631370.19912634X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.610.25881240.20162630X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.690.23471330.1992574X-RAY DIFFRACTION99.41
2.69-2.780.23121400.20142607X-RAY DIFFRACTION99.21
2.78-2.870.27191470.21612595X-RAY DIFFRACTION99.93
2.88-2.990.28371280.22272620X-RAY DIFFRACTION99.96
2.99-3.130.24231210.20482642X-RAY DIFFRACTION99.96
3.13-3.290.26931290.20552632X-RAY DIFFRACTION99.89
3.29-3.50.23351430.19482633X-RAY DIFFRACTION99.71
3.5-3.770.22541440.18092647X-RAY DIFFRACTION99.79
3.77-4.150.20481500.16942645X-RAY DIFFRACTION99.82
4.15-4.740.17431440.14782675X-RAY DIFFRACTION100
4.74-5.970.20861390.17182721X-RAY DIFFRACTION99.58
5.97-36.860.20051600.17012816X-RAY DIFFRACTION99.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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