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万見
- PDB-9gw1: Cryo-EM structure of alpha-carboxysome T=4 mini-shell containing ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gw1
タイトルCryo-EM structure of alpha-carboxysome T=4 mini-shell containing CTD only mutant of CsoSCA
要素
  • Carboxysome shell vertex protein CsoS4A
  • Major carboxysome shell protein CsoS1A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Carboxysome / carbonic anhydrase
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation
類似検索 - 分子機能
Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / Ethanolamine utilization protein EutN/carboxysome shell vertex protein CcmL / EutN/Ccml superfamily / Ethanolamine utilisation protein EutN/carboxysome / Bacterial microcompartment vertex (BMV) domain profile. / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. ...Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / Ethanolamine utilization protein EutN/carboxysome shell vertex protein CcmL / EutN/Ccml superfamily / Ethanolamine utilisation protein EutN/carboxysome / Bacterial microcompartment vertex (BMV) domain profile. / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome shell vertex protein CsoS4A / Major carboxysome shell protein CsoS1A
類似検索 - 構成要素
生物種Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ng, P.C. / Basle, A. / Marles-Wright, J. / Liu, L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structure and encapsulation of carbonic anhydrase within the α-carboxysome.
著者: Pei Cing Ng / Oluwatobi Adegbite / Tianpei Li / Arnaud Baslé / Jon Marles-Wright / Lu-Ning Liu /
要旨: Carboxysomes in cyanobacteria and certain proteobacteria enable efficient CO fixation by encapsulating ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) and carbonic anhydrase (CA) within a ...Carboxysomes in cyanobacteria and certain proteobacteria enable efficient CO fixation by encapsulating ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) and carbonic anhydrase (CA) within a semipermeable shell. Sequestered CA catalyze the rapid interconversion of CO and HCO, supplying elevated levels of CO to boost Rubisco carboxylation. Despite its essential role, the structure and encapsulation of CA within carboxysomes remain poorly understood. Here, we determined the molecular structure of α-carboxysomal CA from the model chemoautotrophic bacterium (CsoSCA). CsoSCA adopts a trimer-of-dimers oligomeric structure without the incorporation of a zinc ion at its symmetric center. Using synthetic minishells, we demonstrate that CsoSCA interacts with the CsoS1A shell hexamer and is incorporated into the minishells at the inner surface, independent of the CsoS2 linker protein. CsoSCA truncations suggest nonspecific interactions between CsoSCA and CsoS1A. We further show that CsoSCA bridges Rubisco and the shell facets. Our study offers insights into the assembly and encapsulation mechanisms of α-carboxysomes and provides the framework for reprogramming carboxysome structures for synthetic biology and biotechnological applications.
履歴
登録2024年9月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
4: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A
C: Major carboxysome shell protein CsoS1A
D: Major carboxysome shell protein CsoS1A
E: Major carboxysome shell protein CsoS1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8214
ポリマ－38,8214
非ポリマー00
水00
1
4: Carboxysome shell vertex protein CsoS4A
C: Major carboxysome shell protein CsoS1A
D: Major carboxysome shell protein CsoS1A
E: Major carboxysome shell protein CsoS1A
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,329,243240
ポリマ－2,329,243240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Carboxysome shell vertex protein CsoS4A


分子量: 8900.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
遺伝子: csoS4A, orfA, Hneap_0918 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O85043
#2: タンパク質 Major carboxysome shell protein CsoS1A


分子量: 9973.478 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
遺伝子: csoS1A, csoS1, Hneap_0915 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P45689
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: T=4 alpha-carboxysome mini-shell / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 2.326 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTris-HydrochlorideTris-HCl1
21 mMEthylenediaminetetraacetic AcidEDTA1
310 mMMagnesium chlorideMCl21
420 mMSodium bicarbonateNaHCO31
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 240000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.3粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.3CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARC4.3初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.3最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.3分類
12cryoSPARC4.3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 123441
詳細: Blob picker with 300 A diameter. Picks verified using inspect picks job.
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3003 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross correlation
詳細: Model fitted using ChimeraX manual placement and fit in volume tool.
原子モデル構築PDB-ID: 8B11

8b11


Accession code: 8B11 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0042602
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5463530
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.866381
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041427
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003461

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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