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Yorodumi- PDB-9gp2: apoJ22.9 Unliganded structure of an Fab fragment from the therape... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9gp2 | ||||||
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Title | apoJ22.9 Unliganded structure of an Fab fragment from the therapeutic antibody J22.9-xi | ||||||
Components |
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Keywords | ANTITUMOR PROTEIN / Fab fragment / therapeutic antibody / chimeric antibody | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.97 Å | ||||||
Authors | Marino, S.F. / Daumke, O. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: apoJ22.9 Unliganded structure of an Fab fragment from the therapeutic antibody J22.9-xi Authors: Marino, S.F. / Daumke, O. #1: Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2019 Title: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix. Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty ...Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams / Abstract: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 9gp2.cif.gz | 322 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb9gp2.ent.gz | 220 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 9gp2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 9gp2_validation.pdf.gz | 425 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 9gp2_full_validation.pdf.gz | 427.6 KB | Display | |
Data in XML | 9gp2_validation.xml.gz | 28.1 KB | Display | |
Data in CIF | 9gp2_validation.cif.gz | 40.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/9gp2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/9gp2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 23786.633 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Fab heavy chain sequence / Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 23471.057 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Fab light chain sequence / Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Homo sapiens (human) |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.89 Å3/Da / Density % sol: 68.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: BisTris PEG 3350 CuCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.2 / Wavelength: 0.91841 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 26, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91841 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.968→49.67 Å / Num. obs: 53707 / % possible obs: 99.73 % / Redundancy: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 32.52 Å2 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 17.59 |
Reflection shell | Resolution: 1.97→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.07 / Num. unique obs: 2688 / Rrim(I) all: 1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.97→49.67 Å / SU ML: 0.2159 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.6956 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.5 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.97→49.67 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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