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万見
- PDB-9gms: Mtb PNPase Rv2783c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gms
タイトルMtb PNPase Rv2783c
要素
  • Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
  • RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
キーワードRNA / PNPase / GpsI / RNA Degradosome / PNPase Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / RNA processing / peptidoglycan-based cell wall / 3'-5'-RNA exonuclease activity / magnesium ion binding / RNA binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Guanosine pentaphosphate synthetase I/polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain ...Guanosine pentaphosphate synthetase I/polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Griesser, T. / Sander, P.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_197699/1 スイス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Selective inhibition of Mycobacterium tuberculosis GpsI unveils a novel strategy to target the RNA metabolism.
著者: Tizian Griesser / Rui Wang / Irene Pachon Angona / Janis Rogenmoser / Julia Obrist / Gisbert Schneider / Peter Sander /
要旨: Polyribonucleotide nucleotidyl-transferases (PNPases) play a critical role in the degradation of mRNA. The mycobacterial PNPase, guanosine penta-phosphate synthase I (GpsI), is an essential enzyme ...Polyribonucleotide nucleotidyl-transferases (PNPases) play a critical role in the degradation of mRNA. The mycobacterial PNPase, guanosine penta-phosphate synthase I (GpsI), is an essential enzyme in Mycobacterium tuberculosis (Mtb), collaborating with endoribonucleases and helicases to process RNA. In this study, we identify GpsI as a novel and underexplored drug target. The inhibitor 1-(4'-(2-phenyl-5-(trifluoromethyl) oxazole-4-carboxamido)-[1,1'-biphenyl]-4-caroxamido) cyclopentane-1-carboxylic acid (X1), discovered through a whole-cell screening, specifically inhibits GpsI activity in biochemical assays. Biochemical and physiological analyses of engineered GpsI variants and recombinant Mycobacterium smegmatis pinpoint amino acids 328 and 527 as critical residues for the selective activity of X1 against Mtb complex. High-resolution cryo-electron microscopy analysis of the ternary GpsI-X1-poly(A) complex elucidates the drug-binding pocket, providing insight into its mechanism of action. This study introduces a potent inhibitor targeting the underexplored Mtb-GpsI and offers a molecular explanation for its selective specificity.
履歴
登録2024年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
B: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
C: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
E: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,8077
ポリマ－195,1164
非ポリマー1,6913
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polynucleotide phosphorylase / PNPase


分子量: 63407.602 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: pnp, Rv2783c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P9WI57, polyribonucleotide nucleotidyltransferase
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 4893.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
#3: 化合物 ChemComp-A1IM2 / 1-[[4-[4-[[2-phenyl-5-(trifluoromethyl)-1,3-oxazol-4-yl]carbonylamino]phenyl]phenyl]carbonylamino]cyclopentane-1-carboxylic acid / 1-(4'-(2-phenyl-5-(trifluoromethyl)oxazole-4-carboxamido)-[1,1'-biphenyl]-4-carboxamido)cyclopentane-1-carboxylic acid


分子量: 563.524 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H24F3N3O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1gpsI Mycobacterium tuberculosis polynucleotide phosphorylaseCOMPLEXMycobacterium tuberculosis polynucleotide phosphorylase#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Polyribonucleotide nucleotidyltransferaseCOMPLEX#11RECOMBINANT
3RNACOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量値: 0.119 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Mycobacterium tuberculosis (結核菌)1773
33Mycobacterium tuberculosis (結核菌)1773
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU3画像取得
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 1.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 787738 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 47.2 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00414008
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.676219104
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04552230
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00762468
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.74845158

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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