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万見
- PDB-9gmk: SIRT7:H3K18DTU nucleosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gmk
タイトルSIRT7:H3K18DTU nucleosome complex
要素
  • (DNA (148-MER)) x 2
  • Histone H2A type 2-A
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-7
キーワードDNA / nucleosome complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / nucleolus organizer region / protein depropionylation / NAD-dependent protein-lysine depropionylase activity / protein deglutarylation / protein-glutaryllysine deglutarylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / R-loop processing / homologous chromosome pairing at meiosis / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent ...regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / nucleolus organizer region / protein depropionylation / NAD-dependent protein-lysine depropionylase activity / protein deglutarylation / protein-glutaryllysine deglutarylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / R-loop processing / homologous chromosome pairing at meiosis / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / protein methyltransferase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / transposable element silencing / protein acetyllysine N-acetyltransferase / positive regulation of rRNA processing / protein deacetylation / regulation of protein export from nucleus / regulation of mitochondrion organization / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / NAD+ binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / regulation of DNA repair / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of protein ubiquitination / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of gluconeogenesis / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production
類似検索 - 分子機能
Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B ...Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H2A type 2-A / Histone H3.2 / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Moreno-Yruela, C. / Ekundayo, B. / Foteva, P. / Calvino-Sanles, E. / Ni, D. / Stahlberg, H. / Fierz, B.
資金援助 スイス, デンマーク, スペイン, 4件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation#TMPFP2_217187 スイス
Independent Research Fund Denmark - Medical Sciences#2028.00011B デンマーク
Swiss National Science FoundationIZLCZO_206089 スイス
La Caixa Foundation100010434 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of SIRT7 nucleosome engagement and substrate specificity.
著者: Carlos Moreno-Yruela / Babatunde E Ekundayo / Polina N Foteva / Dongchun Ni / Esther Calvino-Sanles / Henning Stahlberg / Beat Fierz /
要旨: Chromatin-modifying enzymes target distinct residues within histones to finetune gene expression profiles. SIRT7 is an NAD-dependent deacylase often deregulated in cancer, which deacetylates either ...Chromatin-modifying enzymes target distinct residues within histones to finetune gene expression profiles. SIRT7 is an NAD-dependent deacylase often deregulated in cancer, which deacetylates either H3 lysine 36 (H3K36) or H3K18 with high specificity within nucleosomes. Here, we report structures of nucleosome-bound SIRT7, and uncover the structural basis of its specificity towards H3K36 and K18 deacylation, combining a mechanism-based cross-linking strategy, cryo-EM, and enzymatic and cellular assays. We show that the SIRT7 N-terminus represents a unique, extended nucleosome-binding domain, reaching across the nucleosomal surface to the acidic patch. The catalytic domain binds at the H3-tail exit site, engaging both DNA gyres of the nucleosome. Contacting H3K36 versus H3K18 requires a change in binding pose, and results in structural changes in both SIRT7 and the nucleosome. These structures reveal the basis of lysine specificity, allowing us to engineer SIRT7 towards enhanced H3K18ac selectivity, and provides a basis for small molecule modulator development.
履歴
登録2024年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / em_admin / em_author_list
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update / _em_author_list.author
改定 1.12025年3月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / em_author_list
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update / _em_author_list.author
改定 1.22025年7月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / em_admin ...audit_author / em_admin / em_author_list / em_software
Item: _audit_author.name / _em_admin.last_update ..._audit_author.name / _em_admin.last_update / _em_author_list.author / _em_software.name
改定 1.22025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_author_list / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _em_admin.last_update / _em_author_list.author / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 2-A
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 2-A
H: Histone H2B type 1-J
K: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-7
L: DNA (148-MER)
M: DNA (148-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,88711
ポリマ－245,88711
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3.2 / H3-clustered histone 13 / H3-clustered histone 14 / H3-clustered histone 15 / Histone H3/m / Histone H3/o


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C15, HIST2H3A, H3C14, H3F2, H3FM, HIST2H3C, H3C13, HIST2H3D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q71DI3
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4C16, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 2-A / Histone H2A.2 / Histone H2A/o


分子量: 13994.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST2H2AA3, H2AFO, HIST2H2AA, HIST2H2AA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FI13
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 13935.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC11, H2BFR, HIST1H2BJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#5: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-7 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-7 / Regulatory protein SIR2 homolog 7 / SIR2-like protein 7


分子量: 45035.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT7, SIR2L7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRC8, protein acetyllysine N-acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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DNA鎖 , 2種, 2分子 LM

#6: DNA鎖 DNA (148-MER)


分子量: 45428.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#7: DNA鎖 DNA (148-MER)


分子量: 45932.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: K18 structure / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22579 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00415502
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70622197
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.1384187
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0382514
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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