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- PDB-9gkl: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gkl
タイトルStructure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles.
要素DELTA-actitoxin-Afr1a
キーワードMEMBRANE PROTEIN / LUVs / nanodisc / toxin / actinoporin
機能・相同性
機能・相同性情報


nematocyst / pore complex assembly / cytolysis in another organism / other organism cell membrane / pore complex / monoatomic cation transport / channel activity / toxin activity / lipid binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Sea anemone actinoporin-like / : / Sea anemone cytotoxic protein / Cytolysin/lectin
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / sphingomyelin / DELTA-actitoxin-Afr1a
類似検索 - 構成要素
生物種Actinia fragacea (イソギンチャク)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Martin Benito, J. / Santiago, C. / Carlero, D. / Arranz, R.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-117752RB-I00 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesTED2021-132748B-I00 スペイン
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Elucidating the structure and assembly mechanism of actinoporin pores in complex membrane environments.
著者: Rocío Arranz / César Santiago / Simonas Masiulis / Esperanza Rivera-de-Torre / Juan Palacios-Ortega / Diego Carlero / Diego Heras-Márquez / José G Gavilanes / Ernesto Arias-Palomo / ...著者: Rocío Arranz / César Santiago / Simonas Masiulis / Esperanza Rivera-de-Torre / Juan Palacios-Ortega / Diego Carlero / Diego Heras-Márquez / José G Gavilanes / Ernesto Arias-Palomo / Álvaro Martínez-Del-Pozo / Sara García-Linares / Jaime Martín-Benito /
要旨: Pore-forming proteins exemplify the transformative potential of biological molecules. Produced as soluble monomers, they assemble into multimeric membrane-inserted complexes in response to specific ...Pore-forming proteins exemplify the transformative potential of biological molecules. Produced as soluble monomers, they assemble into multimeric membrane-inserted complexes in response to specific membrane environments. Actinoporins, a class of pore-forming proteins from sea anemones, target membranes to kill cells. Here, we report cryogenic electron microscopy structures of two actinoporins, fragaceatoxin C and sticholysin II, reconstituted in lipid membranes. The structures reveal an ordered arrangement of dozens of lipid molecules that form an integral part of the pore architecture. We also captured distinct oligomeric intermediates, arc-shaped assemblies with monomers in transitional conformations, representing key snapshots along the pore formation pathway. These data provide direct structural evidence for a stepwise mechanism in which monomers sequentially bind the membrane and undergo conformational changes that drive pore assembly and membrane disruption. Our findings reveal how these proteins reshape membranes and offer mechanistic insights into their cytolytic activity. This work broadens our understanding of pore-forming proteins, which are gaining increasing relevance in diverse biotechnological applications.
履歴
登録2024年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月29日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
U: DELTA-actitoxin-Afr1a
A: DELTA-actitoxin-Afr1a
B: DELTA-actitoxin-Afr1a
C: DELTA-actitoxin-Afr1a
D: DELTA-actitoxin-Afr1a
E: DELTA-actitoxin-Afr1a
F: DELTA-actitoxin-Afr1a
G: DELTA-actitoxin-Afr1a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,272112
ポリマ－157,2748
非ポリマー70,998104
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
DELTA-actitoxin-Afr1a / DELTA-AITX-Afr1a / Alpha-helical pore-forming toxin / PFT / Cytolysin / Fragaceatoxin C / fraC


分子量: 19659.225 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinia fragacea (イソギンチャク)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9W5G6
#2: 化合物...
ChemComp-FO4 / sphingomyelin


分子量: 814.233 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H94N2O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物...
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of the octameric pore of Fragaceotxin C (FraC or DELTA-actitoxin-Afr1a) in large unilamellar vesicles
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.192 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Stichodactyla helianthus (イソギンチャク)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Xmipp粒子像選択
2PHENIX1.21_5207モデル精密化
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 22000000
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122000
詳細: Resolution calculated with cryoSPARC using the tight mask.
対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 63.53 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005814728
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.733819744
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05341992
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00422096
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.73425832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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