+
データを開く
-
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9gja | |||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin, mode 1 | |||||||||||||||||||||||||||
要素 | (Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin ...) x 2 | |||||||||||||||||||||||||||
キーワード | CELL ADHESION / Entamoeba histolytica / lectin / Gal/GalNAc / trogocytosis | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | Galactose-inhibitable lectin 35kDa subunit / Galactose-inhibitable lectin 35 kDa subunit / carbohydrate binding / cell adhesion / plasma membrane / Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin heavy subunit 1 / Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin light subunit 1 機能・相同性情報 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Gerard, S.F. / Higgins, M.K. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 英国, 1件
| |||||||||||||||||||||||||||
引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2026タイトル: Structural basis for carbohydrate recognition by the Gal/GalNAc lectin of Entamoeba histolytica involved in host cell adhesion. 著者: Samuel F Gérard / Christina Redfield / Matthew K Higgins / ![]() 要旨: Intestinal amoebiasis is caused by Entamoeba histolytica, one of the deadliest human-infective parasites. Central to its pathogenicity is its binding to mucosal carbohydrates, which precedes tissue ...Intestinal amoebiasis is caused by Entamoeba histolytica, one of the deadliest human-infective parasites. Central to its pathogenicity is its binding to mucosal carbohydrates, which precedes tissue damage by trogocytosis. Carbohydrate binding is mediated by a single adhesin, the galactose/N-acetylgalactosamine (Gal/GalNAc) lectin, which is the leading vaccine candidate for amoebiasis. We present the structure of the native heterodimeric lectin, revealing an ordered core containing the light chain and the N-terminal region of the heavy chain. Structures obtained in the presence of ligand show that the Gal/GalNAc binding site is in the light chain, which adopts a β-trefoil fold found in other lectins. An elongated arm emerges from the heavy chain, which adopts multiple positions and may be modulated by sugar binding. This study reveals the molecular basis for sugar binding by the Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin, a prerequisite for parasite invasion and development of intestinal disease. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
|
-
構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9gja.cif.gz | 181.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9gja.ent.gz | 140.2 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9gja.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gj/9gja ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gj/9gja | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 51385MC ![]() 9gedC ![]() 9geeC ![]() 9gegC ![]() 9gehC ![]() 9gjbC ![]() 9gjcC ![]() 9gjhC ![]() 9gjiC ![]() 9gjjC ![]() 9gjkC ![]() 9gjlC ![]() 9gjmC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
-
リンク
-
集合体
| 登録構造単位 | ![]()
|
|---|---|
| 1 |
|
-
要素
-Galactose/N-acetyl-D-galactosamine lectin ... , 2種, 2分子 HL
| #1: タンパク質 | 分子量: 76160.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)参照: UniProt: P32022 |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 33637.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)参照: UniProt: Q03077 |
-糖 , 4種, 5分子 
| #3: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
|---|---|
| #4: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
| #5: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
| #6: 糖 |
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
| 構成要素 | 名称: Entamoeba histolytica Gal/GalNAc lectin heavy and light chains タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ) |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 41.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98775 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について




Entamoeba histolytica HM-1:IMSS (赤痢アメーバ)
英国, 1件
引用




















PDBj
gel filtration
