[日本語] English
万見
- PDB-9gj2: Crystal structure of human cathepsin S produced in insect cells i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gj2
タイトルCrystal structure of human cathepsin S produced in insect cells in complex with ketoamide 13b
要素Cathepsin S
キーワードHYDROLASE / cysteine protease / drug target / thiohemiketal / main protease inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / laminin binding / collagen binding / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / protein processing / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / tertiary granule lumen / : / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Chem-KH0 / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Falke, S. / Karnicar, K. / Usenik, A. / Lindic, N. / Sekirnik, A. / Reinke, P.Y.A. / Guenther, S. / Turk, D. / Meents, A.
資金援助 ドイツ, スロベニア, 5件
組織認可番号国
Helmholtz AssociationFISCOV ドイツ
Helmholtz AssociationSFragX ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research031B0405 ドイツ
Slovenian Research AgencyP1-0048 スロベニア
Slovenian Research AgencyIO-0048 スロベニア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human cathepsin S produced in insect cells in complex with ketoamide 13b
著者: Falke, S. / Karnicar, K. / Usenik, A. / Lindic, N. / Sekirnik, A. / Reinke, P.Y.A. / Guenther, S. / Turk, D. / Meents, A.
履歴
登録2024年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,31011
ポリマ－53,5222
非ポリマー1,7889
水8,035446
1
A: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6376
ポリマ－26,7611
非ポリマー8765
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6735
ポリマ－26,7611
非ポリマー9124
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.102, 86.102, 152.045
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Space group name HallP4w2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+3/4
#8: -y,-x,-z+1/4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-509-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 26760.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSS / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25774, cathepsin S

-
非ポリマー , 5種, 455分子

#2: 化合物 ChemComp-KH0 / ~{tert}-butyl ~{N}-[1-[(2~{S})-3-cyclopropyl-1-oxidanylidene-1-[[(2~{S},3~{S})-3-oxidanyl-4-oxidanylidene-1-[(3~{S})-2-oxidanylidenepyrrolidin-3-yl]-4-[(phenylmethyl)amino]butan-2-yl]amino]propan-2-yl]-2-oxidanylidene-pyridin-3-yl]carbamate / (S,S,S)-13b / ketoamide inhibitor 13b (bound)


分子量: 595.687 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H41N5O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Cathepsin S (7 mg/ml) was mixed with an equal volume of reservoir and equilibrated against 20% (w/v) PEG4000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate pH 4.6. Crystals were soaked with ...詳細: Cathepsin S (7 mg/ml) was mixed with an equal volume of reservoir and equilibrated against 20% (w/v) PEG4000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate pH 4.6. Crystals were soaked with ketoamide 13b in the presence of 5% (v/v) DMSO.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.03319 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03319 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→47.52 Å / Num. obs: 353434 / % possible obs: 91.1 % / 冗長度: 11.7 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 15.22
反射 シェル解像度: 1.15→1.16 Å / Num. unique obs: 4119 / CC1/2: 0.215

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1-5286_9999精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.15→47.52 Å / SU ML: 0.1078 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.322
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1618 3837 1.09 %
Rwork0.1513 349511 -
obs0.1514 353348 91.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→47.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3403 0 123 446 3972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00423685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74484989
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0756499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.25021375
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.160.3883700.35226157X-RAY DIFFRACTION43.33
1.16-1.180.3275840.31957673X-RAY DIFFRACTION53.79
1.18-1.20.3882960.30058665X-RAY DIFFRACTION60.99
1.2-1.210.29781060.28449685X-RAY DIFFRACTION68.36
1.21-1.230.26251150.251910547X-RAY DIFFRACTION74.3
1.23-1.250.23691270.228511473X-RAY DIFFRACTION80.75
1.25-1.270.1741340.212512303X-RAY DIFFRACTION86.78
1.27-1.290.19471480.194913428X-RAY DIFFRACTION94.45
1.29-1.320.19271490.176413951X-RAY DIFFRACTION98.13
1.32-1.340.18821590.164114105X-RAY DIFFRACTION99.19
1.34-1.370.16941510.15614180X-RAY DIFFRACTION99.65
1.37-1.40.1571540.135714187X-RAY DIFFRACTION99.85
1.4-1.430.12651530.128814213X-RAY DIFFRACTION99.9
1.43-1.470.11361580.12514171X-RAY DIFFRACTION99.91
1.47-1.510.16881560.121414239X-RAY DIFFRACTION99.96
1.51-1.550.15991540.120414200X-RAY DIFFRACTION99.99
1.55-1.60.12881530.121114217X-RAY DIFFRACTION99.99
1.6-1.660.13671580.120514207X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.730.13941590.127714217X-RAY DIFFRACTION99.99
1.73-1.80.17951540.14314203X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.90.1671560.135614211X-RAY DIFFRACTION100
1.9-2.020.13741560.135714175X-RAY DIFFRACTION99.99
2.02-2.170.15781560.139114249X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.390.1761550.149114228X-RAY DIFFRACTION99.99
2.39-2.740.13081550.158114176X-RAY DIFFRACTION100
2.74-3.450.17521620.162614244X-RAY DIFFRACTION100
3.45-47.520.15061590.144614207X-RAY DIFFRACTION99.9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る