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- PDB-9gfq: Structure of PRD1 SSB P12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gfq
タイトルStructure of PRD1 SSB P12
要素Single-stranded DNA-binding protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / SSB / PRD1 / protein-primed / DNA-binding
機能・相同性nucleotide binding / DNA binding / Single-stranded DNA-binding protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Traeger, L.K. / Huguenin-Dezot, N.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationPZ00P3_202090 スイス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Structural basis for cooperative ssDNA binding by bacteriophage protein filament P12.
著者: Lena K Träger / Morris Degen / Joana Pereira / Janani Durairaj / Raphael Dias Teixeira / Sebastian Hiller / Nicolas Huguenin-Dezot /
要旨: Protein-primed DNA replication is a unique mechanism, bioorthogonal to other known DNA replication modes. It relies on specialised single-stranded DNA (ssDNA)-binding proteins (SSBs) to stabilise ...Protein-primed DNA replication is a unique mechanism, bioorthogonal to other known DNA replication modes. It relies on specialised single-stranded DNA (ssDNA)-binding proteins (SSBs) to stabilise ssDNA intermediates by unknown mechanisms. Here, we present the structural and biochemical characterisation of P12, an SSB from bacteriophage PRD1. High-resolution cryo-electron microscopy reveals that P12 forms a unique, cooperative filament along ssDNA. Each protomer binds the phosphate backbone of 6 nucleotides in a sequence-independent manner, protecting ssDNA from nuclease degradation. Filament formation is driven by an intrinsically disordered C-terminal tail, facilitating cooperative binding. We identify residues essential for ssDNA interaction and link the ssDNA-binding ability of P12 to toxicity in host cells. Bioinformatic analyses place the P12 fold as a distinct branch within the OB-like fold family. This work offers new insights into protein-primed DNA replication and lays a foundation for biotechnological applications.
履歴
登録2024年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Single-stranded DNA-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6711
ポリマ－16,6711
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)36.434, 50.999, 56.344
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Single-stranded DNA-binding protein / Protein P12


分子量: 16671.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residues 1-117
由来: (組換発現) Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
遺伝子: XII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17637
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: From Morpheus[1], Molecular Dimensions: 0.12 M monosaccharides (0.2M D-glucose; 0.2M D-mannose; 0.2M D-galactose; 0.2M L-fucose; 0.2M D-xylose; 0.2M N-acetyl-D-glucosamine), 0.1 M buffer ...詳細: From Morpheus[1], Molecular Dimensions: 0.12 M monosaccharides (0.2M D-glucose; 0.2M D-mannose; 0.2M D-galactose; 0.2M L-fucose; 0.2M D-xylose; 0.2M N-acetyl-D-glucosamine), 0.1 M buffer system 3 (Tris [base]; BICINE) pH 8.5, and 37.5 % v/v precipitant mix 4 (25% v/v MPD; 25% PEG 1000; 25% w/v PEG 3350)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→37.8 Å / Num. obs: 12325 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12.4 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / Num. unique obs: 595 / CC1/2: 0.5 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→37.8 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 --
Rwork0.228 --
obs-12325 99 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数884 0 0 58 942

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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